High cell wall-associated proteinase activity of some Streptococcus thermophilus strains (H-strains) correlated with a high acidification rate in milk

Abstract - Dairy starter strains Streptococcus thermophilus CNRZ 385 and CNRZ 703 coagulated low heat skim milk in 3 h while the reference strain CNRZ 302 required more than 10 h. The high acidification rates of these 2 strains (H-strains) were correlated with the presence of a 10- and 7-fold increase in proteinase activity as compared to 13 other randomly chosen strains (L-strains), including the reference strain CNRZ 302. The level of proteinase activity in M17 broth was similar to the activity of the Prt⁺ Lactococcus lactis ssp lactis strain CNRZ 1076. Proteinase activity of S thermophilus H-strains was found to be cell wall-associated and was not released in the absence of CaCl, as in the case of L lactis strains. The relevance of these proteinase activities in relation to high acid production rates was confirmed by a proteinase-negative mutant whose growth and proteinase activity were reduced to levels observed for the L-strains.

Résumé - La forte activité protéinasique de paroi de certaines souches de Streptocccus thermophilus (souches H) explique leur forte vitesse d'acidification du lait
Les souches de bactéries lactiques Streptococcus thermophilus CNRZ 385 et CNRZ 703 coagulaient le lait écrémé "low heat" en 3 h alors que la souche de référence CNRZ 302 demandait 10 h. La forte vitesse d'acidification de ces souches (H) était corrélée avec une activité protéinasique respectivement 10 et 7 fois plus forte que celle de 13 autres souches (L) prises au hasard dont la souche de référence CNRZ 302. Ces hautes activités protéinasiques en milieu M17 étaient du même ordre de grandeur que celle de la souche Prt⁺ Lactococcus lactis ssp lactis CNRZ 1076. L'activité protéinasique des souches H était liée à la paroi et n'était pas libérée en absence de CaCl₂. La relation entre la haute activité protéinasique et la forte acidification a été confirmée par l'obtention, à partir de la souche CNRZ 385, d'un mutant Prt ^- dont la croissance et l'activité protéinasique étaient réduites au niveau de celles de la souche L CNRZ 302.