Électrophorégrammes des protéines, de la Bêta-galactosidase et de l'aldolase de Streptococcus thermophilus et des lactobacilles thermophiles. Leurs variations selon les souches et les conditions de culture

Abstract - Comparative electrophoresis of proteins, Beta-galactosidase and aldolase of Streptococcus thermophilus and thermophilic lactobacilli. variations of the protein patterns according to the strains and the culture conditions
Thirty representative strains of the CNRZ collection belonging to the species of lactic acid bacteria Streptococcus thermophilus, Lactobacillus helveticus, L. lactis and L. bulgaricus were compared by their electrophoretic patterns of soluble proteins. Each lactobacilli species showed a typical profile. By S. thermophilus 4 groups could be distinguished according to the relative importance of the main bands.
The mobility of the enzymes responsible for β-gal activity was the same for all S. thermophilus strains. The two bands detected showed also a P-β-gal activity. Only one aldolase band appeared even for the strain 385 which is 10 times riches in this activity than the representative strains of the species.
The use of electrophoresis of soluble proteins and its limits for a taxonomic purpose are discussed. Variations in patterns for S. thermophilus with culture conditions were detected, unlike the mesophilic streptococci. Possible relationships with changes that occur in the sugar catabolismus of this species are discussed and the probable existence of an enzyme whose activity is both β-gal and P-β-gal

Résumé - Trente souches représentatives de la collection du CNRZ et appartenant aux espèces de bactéries lactiques thermophiles Streptococcus thermophilus, Lactobacillus helveticus, L. lactis et L. bulgaricus ont été comparées par le profil électrophorétique des protéines solubles. Chaque espèce de lactobacille présente un profil caractéristique. Chez S. thermophilus, l'importance relative de certains pics majeurs permet de distinguer quatre groupes.
La mobilité électrophorétique des enzymes responsables de l'activité β-gal était la même pour toutes les souches de S. thermophilus. Les deux bandes détectées possédaient également une activité P-β-gal. Une seule activité aldolase a été trouvée, y compris chez la souche 385 qui possède pourtant une activité spécifique intracellulaire pour cette enzyme dix fois plus forte que chez les souches représentatives de l'espèce.
L'utilisation de l'électrophorèse des protéines et ses limites dans les études taxonomiques sont discutées. Des variations dans les profils selon les conditions de culture existent chez S. thermophilus, contrairement à ce qui a été trouvé pour les streptocoques mésophiles. Les relations possibles de ces variations avec les changements observés dans le métabolisme glucidique de cette espèce sont discutés, ainsi que l'existence probable d'une enzyme possédant les deux activités β-gal et P-β-gal