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Lait
Volume 74, Number 1, 1994
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Page(s) | 13 - 21 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:199412 |
DOI: 10.1051/lait:199412
Analysis of whole-cell proteins of Streptococcus thermophilus by 2 electrophoretic methods
C. Guimonta, D. Clarya, b and P. Bracquartaa Laboratoire de Biochimie Appliquée, Associé à l'INRA, Université de Nancy I, BP239, 54506 Vandoeuvre-lès-Nancy Cedex, France
b Present address: SANOFI Bio-Industrie, 16, rue de la Gare, BP 20, 77260 La Ferté Sous Jouarre, France
(Received 23 March 1993; accepted 16 August 1993)
Abstract - The protein fingerprinting obtained by 2 electrophoretic procedures was used to compare strains of Streptococcus thermophilus. Whole-cell soluble proteins were extracted and separated by 10-28% polyacrylamide gradient gel electrophoresis and pH 2.9-9.2 isoelectric focusing. Electrophoretic migration of proteins from 8 S thermophilus strains produced highly resolutive and reproducible patterns with 30-40 distinct bands on SDS-PAGE and 20-25 bands on isoelectric focusing. Proteins of S thermophilus display similar or almost identical patterns and major strains could be clustered with a tight relation with the strain type ATCC19258. Only strain IP 6631 showed a pattern with fewer bands in SDS-PAGE and was clustered alone. Two strains (PB 18 and CNRZ 308) appeared to be distinguished by the relative importance of a typical band. Significant variations were detected by analysis of protein banding patterns for the same strains cultured in different physiological conditions.
Résumé - Analyse des protéines de cellules entières de Streptococcus thermophilus par 2 méthodes électrophoretiques
Le profil protéique obtenu par 2 méthodes électrophorétiques est utilisé pour comparer différentes souches de Streptococcus thermophilus. Les protéines solubles des cellules entières sont extraites puis séparées par électrophorèse en gradient de gel de polyacrylamide (10-28%) et par électrophorèse en gradient de pH 2,9-9,2. Les profils protéiques obtenus à partir de 8 souches d'origines diverses sont bien résolus et reproductibles : ils permettent de distinguer 30 à 40 bandes en PAGE-SDS et 20 à 25 bandes en isoélectrofocalisation. Dans les 2 cas, les électrophorégrammes des souches sont presque identiques et les souches peuvent être corrélées à la souche de référence ATCC 19258. Parmi ces souches, la souche IP 6631 a un profil différent en PAGE-SDS et ne peut être associée aux autres. Deux souches (CNRZ 308 et PB 18) se distinguent par l'importance relative d'une bande. Des différences significatives peuvent être détectées par l'analyse des profils protéiques de ces 2 souches cultivées dans des conditions physiologiques différentes.
Key words: Streptococcus thermophilus / whole-cell proteins / SDS-PAGE / isoelectric focusing
Mots clés : Streptococcus thermophilus / protéine / PAGE-SDS / électrophorèse isoélectrique