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Lait
Volume 60, Number 593-594, 1980
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Page(s) | 111 - 129 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:1980593-5946 |
DOI: 10.1051/lait:1980593-5946
Variations de l'équipement enzymatique de Streptococcus thermophilus
D. HEMME, D. WAHL and M. NARDIInstitut National de la Recherche Agronomique (C.N.R.Z.) - 78350 Jouy-en-Josas (France)
Abstract - Variations of enzymes systems by Streptococcus thermophilus
It is well known that Streptococcus thermophilus differs from mesophilic streptococci by the fact that it grows at higher temperatures, it does not belong to the serological N group and that it metabolises diholosides rather than oses. The present study concerns the carbohydrate metabolism of S. thermophilus.
This organism possesses both a β-galactosidase activity (like lacto-bacilli) and a phospho-β-galactosidase activity (like mesophilic streptococci). The values of these two activities in the cells are similar. Five other activities have been evaluated: hexokinase, aldolase, 3-phospho-glyceraldehyde dehydrogenase, pyruvate kinase and L-lactatdehydrogenase. All these activities increase when the pH of the culture decreases. This is specially the case below pH 5,2. The effect of the temperature of incubation of the culture (between 30° C and 51° C) varies with the enzymes. However the hexokinase activity increases with the temperature. Finally, when the glucidic source is not favorable for growth (glucose, galactose, or glucose + galactose) most of the enzymatic activities increase.
Various hypotheses on the sugar metabolism in S. thermophilus and its regulation are discussed. It seems unsuitable to assimilate S. thermophilus with mesophilic streptococci, as certain recent anglo-saxon publications propose.
The strain 385, different from other strains of S. thermophilus, has also a metabolism of carbohydrates with peculiar characteristics. The variations of the enzymatic activities are more limited in this strain than those found in strain 302 which can be considered as representative of many strains of S. thermophilus. This strain 385, whose enzymes seem to be constitutive, is an exception that can be interesting for the dairy industry
Résumé - On sait que Streptococcus thermophilus est différent des streptocoques mésophiles par son caractère thermophile, le fait que cette espèce n'appartient pas au groupe sérologique N et qu'elle métabolise plutôt les diholosides que les oses. Cette étude apporte des éléments sur le métabolisme glucidique chez S. thermophilus.
S. thermophilus possède à la fois une activité β-galactosidase (de même que les lactobacilles) et une activité phospho-β-galactosidase (de même que les streptocoques mésophiles). Les valeurs obtenues pour ces deux activités dans les cellules sont similaires chez la souche 302 représentative de l'espèce. L'activité P-§-gal est plus forte que l'activité β-gal chez la souche 385 connue pour ses particularités. Cinq autres activités enzymatiques ont été mesurées : hexokinase, aldolase, 3-phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase, pyruvate kinase et L-lactico-déshydrogénase. Toutes les activités enzymatiques augmentent lorsque le pH de la culture diminue. Cela est surtout le cas à partir de pH 5,2. L'effet de la température d'incubation de la culture (entre 30 et 51° C) varie selon les enzymes. Toutefois, l'activité hexokinase augmente avec l'augmentation de la température. Enfin, lorsque la source glucidique est défavorable à la croissance (glucose, ou galactose, ou galactose et glucose), la plupart des activités enzymatiques augmentent.
Ces observations permettent de formuler des hypothèses sur le métabolisme glucidique chez S. thermophilus et ses régulations, qui sont discutées. Elles montrent qu'il est inopportun, comme certaines revues récentes anglo-saxonnes le laissent supposer, d'assimiler S. thermophilus aux espèces de streptocoques mésophiles.
Les particularités de la souche 385, d'origine japonaise, se retrouvent dans le métabolisme glucidique de cette souche. Les variations des activités enzymatiques sont beaucoup plus limitées chez cette souche que celles trouvées pour la souche 302, représentative de l'espèce. Cette souche 385, dont les enzymes paraissent constitutives, est une exception qui pourrait être intéressante dans l'industrie laitière