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Issue
Lait
Volume 56, Number 555-556, 1976
Page(s) 241 - 260
DOI https://doi.org/10.1051/lait:1976555-55612
Lait 56 (1976) 241-260
DOI: 10.1051/lait:1976555-55612

Caractérisation de l'activité protéolytique et fractionnement des dipeptidases et des aminopeptidases de Streptococcus Thermophilus

M. J. DESMAZEAUD and Maryse JUGE

Laboratoire de Biochimie Microbienne, Institut National de la Recherche Agronomique, C.N.R.Z, 78350 Jouy-en-Josas (France)

(Reçu pour publication en décembre 1975.)

Abstract - Characterization of the proteolytic activity and fractionation of the dipeptidases and aminopeptidases from Streptococcvs Thermophilus
The proteolytic activity of the intracellular enzymes from seven strains belonging to species Streptococcus thermophilus has been determined on various substrates and different activities separated by disc electrophoresis.
Each strain had a leucine-aminopeptidase (EC 3.4.11.1), some of them were active on dipeptides or amino-acids β-naphthyl-amides. Some strains had a second aminopeptidase (arginine-aminopeptidase type (EC 3.4.11.6) inactive on dipeptides. Each strain had a prolyle-dipeptidase (EC 3.4.13.8) which hydrolysed numerous dipeptides. Proteases were determined by hydrolysis of (125 I) casein allowing the differenciation of these strains by their activities from high to low (10:1).
From the results of electrophoresis of whole casein hydrolysates we have concluded that β- and χ-caseins could be hydrolysed by each strain of S. thermophilus. It seemed that &S1-casein could not be hydrolysed by these lactic acid bacteria


Résumé - Le système protéolytique intracellulaire de sept souches de Streptococcus thermophilus a été caractérisé en comparant les résultats obtenus par plusieurs méthodes de détermination des activités de type peptide-hydrolase (EC 3.4) et en effectuant un fractionnement électrophorétique de celles-ci à partir des extraits solubles des broyats cellulaires.
Toutes les souches ont une aminopeptidase de type leucine-aminopeptidase (EC 3.4.11.1), certaines étant actives sur des dipeptides ou des acides aminés β-naphtylamides. Certaines souches possèdent aussi une seconde aminopeptidase de type arginine-aminopeptidase (EC 3.4.11.6) généralement inactive sur les dipeptides. Toutes les souches possèdent, d'autre part, une prolyle-dipeptidase (EC 3.4.13.8) capable d'hydrolyser de nombreux dipeptides. Aucune activité de type carboxypeptidase (EC 3.4.12) n'a été retrouvée. Les protéases ont été mises en évidence et dosées pour toutes les souches sur la caséine radioactive / 125 ce qui permet un classement précis des souches entre elles.
L'effet global de ces différentes activités se traduit à l'électrophorèse chez toutes les souches de S. thermophilus, par une forte hydrolyse des caséines β et χ, sans hydrolyse de la caséine &s1. On note aussi l'apparition de plusieurs composés de mobilité électro-phorétique supérieure à celle de la caséine β


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