Lait 63 (1983) 1-14
DOI: 10.1051/lait:1983623-6241

The intracellular peptide-hydrolases of Lactobacillus plantarum. Comparison with Lactobacillus casei

M. EL SODA^a, H. SAID^a, M. J. DESMAZEAUD^b, R. MASHALY^a and A. ISMAIL<sup>a

a</sup>  Faculty of Agriculture, Dept. of Agricultural Industries and U.N.A.R.C, Alexandria University, Alexandria (Egypt)
^b  Laboratoire de Microbiologie Laitière et de Génie Alimentaire, I.N.R.A., C.N.R.Z. - 78350 Jouy-en-Josas (France)

Abstract - Although Lactobacillus plantarum has been isolated in large numbers from ripened cheeses, the knowledge of its proteolytic system is very limited. This study was undertaken with the aim of obtaining a clearer picture of the peptide hydrolases of some L. plantarum strains. A comparison with the closely related species L. casei was also considered.
The intracellular peptide hydrolase system of L. plantarum consists of aminopeptidase and dipeptidase activities in addition to a general activity on whole casein and β-lactoglobulin. The electrophoretic pattern showed that it possesses one non-specific aminopeptidase and three dipeptidases. By comparison L. casei aminopeptidase was very similar. This latter bacterium showed only one dipeptidase.
Intracellular extracts of L. plantarum are able to hydrolyse αs₁-and β-casein. The formation of two peptides of higher mobility than casein was detected.
It should be noticed that although similarities were found between the different strains of a some species on the type of enzyme, significant differences in the level of specific activities were detected. In opposite to L. casei, L. plantarum does not possess carboxypeptidase or aryl-peptidylamidase (endopeptidase like) activity. Specific activity of aminopeptidase and dipeptidase was maximum at the early stationary phase. Caseinolytic activity was maximum during the stationary phase

Résumé - Les peptides-hydrolases intracellulaires de la Lactobacillus plantarum comparasion avec la Lactobacillus casei
Bien que L. plantarum ait été isolé d'un nombre important de fromages, les connaissances se rapportant à son système protéolytique sont très limitées. Son rôle dans la dégradation des protéines au cours de l'affinage n'a pas été non plus précisé. Cette étude a donc été entreprise dans le but d'avoir une meilleure image du système protéolytique intracellulaire de L. plantarum. Une comparaison avec L. casei (espèce qui lui est très proche) est aussi décrite.
Sur la fraction intracellulaire de L. plantarum il a été mis en évidence des activités aminopeptidasique et dipeptidasique et une activité générale sur la caséine et la β-lactoglobuline. Après dégradation électrophorétique il a été montré que l'aminopeptidase hydrolysait plusieurs acides aminés β-naphtylamides et dipeptides. Trois dipeptidases de spécificités différentes ont aussi été détectées. Par comparaison L. casei ne montrait qu'une aminopeptidase et qu'une dipeptidase.
Le broyat cellulaire de L. plantarum hydrolysait lentement les caséines αs₁ et β. Deux peptides de forte mobilité étaient alors mis en évidence. Une comparaison effectuée entre différentes souches montre que les mêmes activités y sont retrouvées mais avec une forte variation dans leur niveau d'activités spécifiques. Contrairement à L. casei, L. plantarum ne présente jamais ni d'activité carboxype-tidasique, ni d'activité aryl-peptidyl-amidasique (endopeptidase spécifique).
Chez L. plantarum les activités spécifiques de l'aminopeptidase et de la dipeptidase sont maximums au début de la phase station-noire de croissance alors que celle de l'activité caséinolytique ne l'est qu'en fin de phase stationnaire

Key words: Lactobacillus plantarum / Lactobacillus casei / Peptide-hydrolase / Aminopeptidase / Dipeptidase / Carboxypeptidase / Aryl-peptidyl-amidase / Caseinolytic activity / Stages of growth

Mots clés : Lactobacillus plantarum / Lactobacillus casei / Peptide-hydrolase / Aminopeptidase / Dipeptidase / Carboxypeptidase / Aryl-peptidyl-amidase / Activité caséinolytique / Phases de croissance.