Etude électrophorétique du système protéolytique exocellulaire de Penicillium roqueforti

Abstract - Electrophoretic studies of the exocellular proteolytic system of Penicillium roqueforti
The composition of the proteolytic system of 8 strains of Penicillium roqueforti have been studied by acrylamide electrophoresis and by revelation of the activity in the gel.
The analysed strains hydrolyse proteins at acid, neutral and alkaline pH. Furthermore they synthetise acid and alkaline carboxypeptidase activities and alkaline aminopeptidase activity.
Proteolysis at neutral and alkaline pH is the result of the action of an EDTA inhibited protease of alkaline pHi. Two strains produced also a DFP inhibited protease.
Each strain produce an acid carboxypeptidase of identical mobility and two strains synthetise a second acid carboxypeptidase activity of higher mobility.
The alkaline aminopeptidases that have been revealed have similar electrophoretic mobility.
Three strains belonging respectively to P. caseicolum, P. cyclopium and P. frequentans species have been compared. They synthetise the same activities that P. roqueforti but are different in enzyme electrophoretic mobility and behaviour with inhibitors

Résumé - La composition du système protéolytique exocellulaire de huit souches de Penicillium roqueforti a été étudiée par électrophorèse en gel d'acrylamide et révélation des activités dans le gel.
Les souches étudiées hydrolysent les protéines à pH acide, neutre et alcalin. En outre, elles sont douées d'activités carboxypeptidasiques à pH acide et alcalin et d'activité aminopeptidasique à pH alcalin.
L'hydrolyse des protéines à pH neutre et alcalin est due à une protéase inhibée par l'EDTA dont la mobilité électrophorétique traduit un pHi alcalin. Deux souches synthétisent également une protéase alcaline inhibée par le DFP.
Chez toutes les souches, une carboxypeptidase acide de même mobilité électrophorétique a été détectée. Deux souches produisent une seconde activité de mobilité supérieure.
Les aminopeptidases alcalines, quand elles ont pu être révélées ont des mobilités électrophorétiques comparables.
Trois souches appartenant respectivement aux espèces P. caseicolum, P. cyclopium et P. frequentans, étudiées à titre de comparaison, synthétisent les mêmes activités que P. roqueforti. Elles en différent cependant par la mobilité électrophorétique et le comportement vis-à-vis des inhibiteurs des protéases actives à pH neutre et alcalin