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Lait
Volume 57, Number 563-564, 1977
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Page(s) | 164 - 183 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:1977563-5647 |
DOI: 10.1051/lait:1977563-5647
Les caractères du système protéolytique de Penicillium caseicolum. I. Précaractérisation de l'activité exocellulaire
J. LENOIR, B. AUBERGER, Jacqueline BISSON and Michèle SCHMIDTLaboratoire de Recherche de la Chaire de Technologie (I.N.R.A.), Institut National Agronomique Paris-Grignon 78850 Thiverval-Grignon
(Reçu pour publication en janvier 1911.)
Abstract - The characteristics of the Penicillium caseicolum proteolytic system were determined on exocellular fractions obtained from cultures of 15 strains which show different abilities to proteolysis.
No significant differences in the characteristics of the enzymatic activity of the 15 strains were observed and it occured that they produced the same proteolytic system.
This system, produced in a neutral medium, showed with casein an optimum activity at pH ca. 6 and a secondary optimum pH between pH 8.5 and 9.0. There were two ranges of maximum stability, one for pH 5-7, the other for pH 7-9. The shape of the inactivation curves in acid and alkaline medium suggested that this system was complex.
Partition of the enzymes issued from one strain, by gel filtration using Sephadex G 75, showed the existence of two components. The major fraction had an optimum pH of activity about pH 6 on casein and it stability properties make it belong to the neutral proteases group. The minor fraction, which had an optimum pH of 5-5.5, might be an acid protease
Résumé - Les caractères du système protéolytique de Penicillium caseicolum ont été déterminés sur des préparations exocellulaires obtenues à partir de cultures de quinze souches présentant des aptitudes à la protéolyse différentes.
Entre les souches, il n'est pas observé de différences marquantes dans les caractères de l'activité enzymatique et il apparaît qu'elles produisent le même système protéolytique.
Le système, produit en milieu neutre, présente un pH optimal d'action sur la caséine voisin de 6 et un optimum secondaire vers pH 8,5-9,0. Il a deux zones de stabilité maximale, l'une de pH 5 à 7, l'autre de pH 7 à 9. L'allure des courbes d'inactivation en milieu acide et alcalin suggère que le système est complexe.
Un fractionnement, par filtration sur gel de Séphadex G 75, des préparations provenant d'une souche a mis en évidence la présence de deux enzymes. La fraction majeure a un pH optimal d'action voisin de 6 sur la caséine et des caractères de stabilité qui l'apparentent au groupe des protéases neutres. La fraction mineure, de pH optimal 5-5,5 pourrait être une protéase acide