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Volume 79, Number 4, 1999
Page(s) 423 - 434
Lait 79 (1999) 423-434
DOI: 10.1051/lait:1999435

The individual or combined action of chymosin and plasmin on sodium caseinate or β-casein in solution: effect of NaCl and pH

Cait N. Lane and Patrick F. Fox

Department of Food Chemistry, University College, Cork, Ireland National Dairy Products Research Centre, Moorepark, Fermoy, Co.Cork, Ireland

(Received 8 October 1998; accepted 5 February 1999)

Abstract - Although β-casein appeared to be degraded by bovine plasmin slightly faster in a salt-free System than in a solution containing NaCl, increasing the concentration of NaCl had little effect on the activity or specificity of the enzyme. The activity, but not the specificity, of bovine plasmin on (β-casein was influenced by pH; the rate of hydrolysis proceeded in the order pH 8.4 > 6.5 > 5.4. Chymosin did not appear to degrade peptides produced from P-casein by plasmin (i.e. γ1, γ2, γ3-caseins and their corresponding proteose peptones). In sodium caseinate, αs1-casein was more susceptible to hydrolysis by chymosin than β-casein. The activity of chymosin on Na-caseinate increased with decreasing pH in the range of 6.5 to 5.4. Increasing concentrations of NaCl inhibited proteolysis to an extent that was dependent on the reaction pH. Bovine plasmin rapidly hydrolysed Na-caseinate to a wide range of peptides detectable by polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) and it was also capable of degrading Na-caseinate-derived peptides produced by chymosin to a similar range of peptides. © Inra / Elsevier, Paris.

Résumé - Action individuelle ou combinée de la chymosine et de la plasmine sur le caseinate de sodium ou la caséine p en solution : effet du NaCl et du pH
Bien que la caséine β soit dégradée par la plasmine bovine légèrement plus vite dans une solution sans sel que dans une solution contenant du NaCl, l'augmentation de la concentration en NaCl avait peu d'effet sur l'activité et la spécificité de l'enzyme. L'activité de la plasmine bovine sur la caséine β était influencée par le pH, mais pas la spécificité ; la vitesse d'hydrolyse diminuait lorsque le pH passait de 8,4 à 6,5 puis à 5,4. La chyniosine ne dégradait pas les peptides obtenus par action de la plasmine sur la caséine β (i.e. caséines γ1, γ2, et γ3, et leurs protéoses peptones correspondantes. Dans le caseinate de sodium, la caséine αs était plus sensible à l'hydrolyse par la chymosine que la caséineβ. L'activité de la chymosine sur le caséinate de sodium augmentait quand le pH diminuait de 6,5 à 5,4. L'augmentation des concentrations de NaCl inhibait la protéolyse jusqu'à un certain point dépendant du pH de la réaction. La plasmine bovine hydrolysait rapidement le caséinate de sodium en une large gamme de peptides, détectables par PAGE, et elle était également capable de dégrader les peptides dérivés du caséinate de sodium produits par la chymosine en une gamme similaire de peptides. © Inra / Elsevier, Paris

Key words: chymosine / plasmin / sodium caseinate / β-casein / hydrolysis

Mots clés : chymosine / plasmine / caséinate de sodium / caséine β / hydrolyse

Corresponding author: Cait N. Lane