Proteolysis of ovine caseins by cardosin A, an aspartic acid proteinase from Cynara cardunculus L.

Abstract - The breakdown of α_s-caseins and β-caseins (in the form of α_s-caseins, the form of β-caseins, and the form of a mixture of α_s- and β-caseins in Na-caseinate) by cardosin A, one of the major two proteinases present in the flowers of Cynara cardunculus L, was experimentally studied via urea polyacrylamide gel electrophoresis. In Na-caseinate, α_s- and β-caseins were degraded up to 46 and 76 %, respectively, by 10 h of hydrolysis. In separated form, α_s-caseins reached a level of degradation up to 67 % while β-caseins were quickly and extensively degraded up to 76 %. In general, β-caseins seemed to be more susceptible to proteolysis than α_s-caseins. © Inra / Elsevier, Paris.

Résumé - Protéolyse des caséines de brebis par la cardosine A, une protéase acide aspartique de Cynara cardunculus L
La dégradation des caséines α_s et des caséines β(sous la forme de caséines α_s, de caséinesβ, et d'un mélange de caséines α_s et β d'un caséinate du sodium) par la cardosine A, une des proteinases majeures présentes dans les fleurs de Cynara cardunculus L., a été étudiée par électrophorèse en gel de polyacrylamide à l'urée. Dans le caséinate de sodium, les caséines α_s et βont été respectivement dégradées jusqu'à 46 et 76 %, après 10 h d'hydrolyse ; sous forme séparée, les caséines α_s ont atteint des niveaux de dégradation de 67 % ; pourtant, les caséines β ont été dégradées plus rapidement et extensivement jusqu'à 76 %. En général, les caséines β doivent être plus sensibles à la protéolyse que les caséines α_s. © Inra / Elsevier, Paris.