Lait 74 (1994) 139-152
DOI: 10.1051/lait:1994212

Comparison of bifidobacterial growth-promoting activity of ultrafiltered casein hydrolyzate fractions

M. Proulx^{a, b}, P. Ward^a, S.F. Gauthier^b and D. Roy<sup>a

a</sup>  Centre de recherche et de développement sur les aliments, 3600 Boul Casavant ouest, St Hyacinthe, Québec, Canada J2S 8E3
^b  Centre de recherche STELA, Département de sciences et technologie des aliments, Université Laval, Québec, Canada G1K 7P4

(Received 28 September 1992; accepted 13 December 1993)

Abstract - Growth rates and acid production of the most common dairy-related bifidobacteria (Bifidobacterium infantis, B breve and B longum) were determined in the presence of casein hydrolyzates produced by the action of three proteolytic enzymes (alcalase, chymotrypsin and trypsin). Casein hydrolyzates were fractionated with a two-step ultrafiltration process to study the effect of molecular mass of peptides on bifidobacterial growth. The retentate of the second ultrafiltration (nominal molecular cut-off of membranes was 1000 Da) was called mixture of polypeptides (MP) and the permeate fraction which was mainly composed of free amino acids and small peptides was called AA. These hydrolyzate fractions were characterized by a very different concentration of some amino acids (glu, tyr, phe). Among MP and AA casein fractions, trypsin MP fraction at a final concentration of 2% in synthetic medium (Garches medium) exhibited a higher growth-promoting activity on the three bifidobacterial species tested. However, addition of alcalase AA fraction at a final concentration of 1 or 2% repressed the growth and acid production of B breve and B longum.

Résumé - Comparaison de l'activité stimulante sur la croissance des bifidobactéries de fractions ultrafiltrées d'hydrolysats caséiques
Les taux de croissance et l'activité acidifiante de souches de bifidobactéries communément utilisées en industrie laitière (Bifidobacterium infantis, B breve et B longum) ont été estimés en présence d'hydrolysats enzymatiques de caséine obtenus en utilisant l'alcalase, la chymotrypsine et la trypsine. Les hydrolysats de caséine ont été séparés en 2 fractions distinctes grâce à un procédé d'ultrafiltration en 2 étapes, afin d'étudier l'influence de la masse moléculaire des peptides sur la croissance des bifidobactéries. La fraction rétentat de la seconde étape d'ultrafiltration (seuil de coupure des membranes de 1 000 Da) correspondait au mélange polypeptidique (MP) et le filtrat fut identifié comme un mélange de peptides de faible masse moléculaire et d'acides aminés libres (AA). Ces fractions d'hydrolysat sont caractérisées par une concentration très différente de certains acides aminés (glu, tyr, phe). Parmi les fractions MP et AA des différents hydrolysats caséiques, l'hydrolysat trypsique MP ajouté à un milieu synthétique (milieu Garches) à une concentration finale de 2% a un effet stimulant supérieur sur la croissance des 3 espèces de bifidobactéries testées. La croissance et la production d'acide de B breve et B longum ont été inhibées par l'ajout de la fraction AA de l'hydrolysat alcalasique à une concentration finale de 1 ou 2%.

Key words: bifidobacteria / casein hydrolyzate fraction / amino acid content / stimulation

Mots clés : bifidobactérie / hydrolysat de caséine fractionné / acide aminé / stimulation