Connaissances nouvelles sur les propriétés fonctionnelles des protéines du lait et des dérivés

Abstract - Recent knowledge on the functional properties of milk proteins and related products
A study of the physico-chemical and functional properties of milk proteins in isolation is more straightforward than in complex food systems such as meat, baked products, sauces or ice cream. Casemates are used for their binding and emulsifying properties, whilst whey proteins are mostly used for their gelling and foaming properties. A knowledge of the primary and 3-dimensional structures of the 5 main milk proteins (α_s1-, β-, and κ-caseins, β-lactoglobulin and α-lactalbumin), enables a better understanding of the functional behaviour of pure components on their own or in mixtures. Surface properties may be related to dynamic or hydrodynamic behaviour such as flexibility or intrinsic viscosity. These in turn depend on the extent of unfolding. Surface-acting properties are enhanced by β-casein, an amphipathic molecule which is naturally unfolded at pH 7, while a rigid 3-dimensional structure is required for β-lactoglobulin to stabilise emulsions and foams. The behaviour of milk proteins is changed when they are mixed with other protein or non-protein molecules (polysaccharides, lipids, surfactants). Different interactions occur, altering the behaviour of milk proteins by competition or synergistic effects. In the present study, the following situations are considered:
- the surface-active properties of pure proteins in the following order: β-casein > α_s1 casein = K casein > whole caseinate, β-lactoglobulin > α-lactalbumin > whey;
- the improvement in the gelling capacity of carrageenans and galactomannans by the presence of κ-casein;
- protein-lipid interactions in emulsions;
- competition at the milk protein-surfactant interface.
The following techniques, which have been used for some time to improve the functional properties of milk proteins, are also considered:
- changing the medium (electrodialysis, ultrafiltration);
- denaturing whey proteins (thermal denaturation at acidic or neutral pH or at the isoelectric point). Recent developments include the adaptation of continuous processes such as thermal denaturation and expansion in scraped surface heat exchangers or thermoplastic texturisation by cooker-extruder. Chemical modification of proteins is still utilised for the elucidation of structure-function relations. Proteolysis is only used in the improvement of whey protein concentrate solubility. These advances should facilitate the development of new products such as cheese or fat analogues by improving texture compatibility between different protein and non-protein components.

Résumé - Grâce à une connaissance précise de leurs structures primaire et tridimensionnelle, on sait mieux comprendre les propriétés fonctionnelles des 5 protéines majeures du lait (caséines α_s1, β et K, β-lactoglobuline et α-lactalbumine) et mieux les utiliser dans des produits carnés, des pâtisseries, des sauces et crèmes glacées. On a pu ainsi relier aux propriétés de surface, des propriétés dynamiques telles que la flexibilité, ou hydrodynamiques telles que la viscosité intrinsèque. En mélange, des interactions s'établissent entre protéines et molécules protéiques ou non protéiques qui modifient le comportement fonctionnel des protéines du lait, ce qui permet d'expliquer :
-l'amélioration des propriétés tensioactives par purification : caséine β > caséine α_s1 = caséine K > caséine entière, β-lactoglobuline > α-lactalbumine > lactosérum;
-l'amélioration du pouvoir gélifiant des carraghénanes par la caséine K (laits gélifiés);
- l'effet des surfactants sur les propriétés tensioactives des protéines dans les émulsions foisonnées (crèmes, glaces).
Les propriétés fonctionnelles du lactosérum peuvent être améliorées en modifiant le milieu (électrodialyse, ultrafiltration, échange d'ions), en dénaturant par voie thermique à pH neutre ou acide, en batch ou par des traitements en continu (échangeurs à surface raclée, cuisson-extrusion). Les traitements chimiques restent des méthodes de laboratoire utilisées pour expliquer les relations structure-fonction. Quant à la protéolyse, elle ne peut s'appliquer que pour améliorer la solubilité.