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Issue
Lait
Volume 60, Number 599-600, 1980
Page(s) 619 - 634
DOI https://doi.org/10.1051/lait:1980599-60033
Lait 60 (1980) 619-634
DOI: 10.1051/lait:1980599-60033

Étude comparée de l'hydrolyse du lactose à l'aide des résines échangeuses d'ions par voies enzymatique et catalytique

M. DEMAIMAYa, P. COMBEAUDa, A. GOUKASSOWa, C. BARONb and Nadine BEDUNEAU

a  Laboratoire de Chimie-Biochimie Alimentaire (E.N.I.T.I.A.A.), La Géraudière -44072 Nantes cedex
b  Laboratoire de Biochimie (E.N.S.B.A.N.A.), Campus Universitaire - 21000 Dijon

(Reçu pour publication en août 1980)

Abstract - Comparative study of hydrolysis of lactose using ion exchange resins by enzymatic and catalytic processus
β-galactosidase of Aspergillus niger is better fixed on resin Duolite S-761, but a rate of activity slightly better is obtained with Duolite S-762.
The set up of the process of enzymatic hydrolysis of the lactose of deproteinated whey on a complex enzyme-resin reticulated with glutaraldehyde leads to a cation and anion demineralization system followed by hydrolysis.
Besides demineralization, the anion resin ensures decouloring of the product by adsorption of riboflavin, and the cation resin which fixes 45 p. 100 of protidic matter, eliminates its interference as regards the enzymatic complex.
When passing on the cation resin, non fixed proteins undergo a structural modification which may result from a partial hydrolysis.
The comparison of the products of enzymatic and catalytic hydrolysis shows that the enzymatic complex fixes quite a few less protids with 27 p. 100 versus 45 p. 100 with the resin of catalytic hydrolysis.
Gas liquid chromatography reveals di and tri-saccharides in the enzymatic hydrolysate, but these only appear as slight traces in the catalytic hydrolysate.
Both hydrolysates are colourless, limpid and sweet tasting. An average rate of hydrolysis of 80 p. 100 and a percentage of dry matter between 59 and 62 p. 100 allow a good preservation of the product for a least one month


Résumé - Si la β-galactosidase d'Aspergillus niger est mieux fixée sur la résine Duolite S-761, par contre, un taux d'activité légèrement meilleur est obtenu avec la Duolite S-762.
La mise en place du procédé d'hydrolyse enzymatique du lactose du lactosérum déprotéiné sur un complexe enzyme-résine réticulée avec le glutaraldéhyde, conduit à un système de déminéralisation cationique et anionique suivi de l'hydrolyse.
Outre la déminéralisation, la résine anionique assure la décoloration du produit en adsorbant la riboflavine et la résine cationique, qui fixe 45 p. 100 des matières protidiques, élimine leurs interférences au niveau du " complexe enzymatique ".
Les protéines non fixées subissent une modification de structure lors de leur passage sur la résine cationique qui peut être attribuée à une hydrolyse partielle.
La comparaison des produits d'hydrolyse enzymatique et catalytique montre que le complexe enzymatique fixe sensiblement moins de protides, avec 27 p. 100 contre 45 p. 100 avec la résine d'hydrolyse catalytique.
L'analyse en chromatographie gazeuse met en évidence des di et tri-saccharides dans l'hydrolysat enzymatique, qui n'apparaissent que sous forme de faibles traces dans l'hydrolysat catalytique.
Les deux hydrolysats obtenus sont incolores, limpides et de saveur sucrée. Un taux moyen d'hydrolyse de 80 p. 100 et un pourcentage de matières sèches compris entre 59 et 62 p. 100 permettent une bonne conservation du produit pendant au moins 1 mois