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Lait
Volume 52, Number 513-514, 1972
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Page(s) | 149 - 174 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:1972513-5149 |
DOI: 10.1051/lait:1972513-5149
Aptitude à la protéolyse des lactobacilles présents dans les fromages et les lactosérums de fromagerie
Colette TOURNEURLaboratoire de Recherche de la Chaire de Technologie (I.N.R.A.). Ecole Nationale Supérieure Agronomique de Grignon (78)
(Reçu pour publication en septembre 1971.)
Abstract - In slowly ripening cheeses, lactobacilli which represent at some periods an important fraction of bacterial flora are susceptible to take a part in the breakdown of casein and to participate so to the formation of the taste and the aroma.
A collection of strains of lactobacilli from 10 various species isolated from lactoserums or cheeses in which those microorganisms are the dominant bacterial population has been constituted. The determination of endocellular proteolytic activity of 103 strains has permitted to class those microorganisms according to proteasic ability.
The population is very incongruous. The heterogeneity is due to:
the importance of proteolytic activity, which varies between 0 and 36 μg of free tyrosin per mL of extract and per hour of digestion, the relative activity of cytoplasmic enzyms and surface-bound enzyms, the composition of constituents that were set free by enzymatic activity.
The proteolytic ability cannot probably be attributed to species but rather to strains. Nevertheless, the most active strains belong to Thermobacterium (Orla-Jensen). Enzyms possess an exopeptidasic activity. In a few cheese makings, cell- bound enzyms, liberated by the cellular lysis, are able to degrad casein and release oligo-peptides and amino-acids
Résumé - Dans les fromages à maturation lente, les lactobacilles qui représentent à certaines périodes la microflore dominante, sont susceptibles de jouer un rôle dans la dégradation de la caséine et de participer ainsi à la formation de la saveur et de l'arôme du fromage. Or l'aptitude réelle de ces micro-organismes à la production d'enzymes protéolytiques est encore mal connue, peu d'études systématiques portant sur un grand nombre de souches ayant été réalisées.
La mise en place d'une collection de lactobacilles appartenant à 10 espèces différentes, isolés de lactosérums ou de fromages dans lesquels ces bactéries représentent la population principale, et la détermination de l'activité protéolytique endocellulaire de 103 souches ont permis de caractériser ces micro-organismes suivant leur aptitude à la protéolyse.
Dans les conditions de production et de digestion choisies, la population est très hétérogène et cette hétérogénéité porte à la fois sur l'activité protéolytique, sur la localisation des enzymes à l'intérieur de la cellule et sur la nature des composés libérés. L'aptitude à la protéolyse ne semble pas être une caractéristique d'espèces mais de souches. Toutefois les souches les plus actives appartiennent au groupe Thermobacterium (Orla-Jensen). Les enzymes synthétisées ont une activité de type exopeptidasique et libèrent préférentiellement des composés de faible poids moléculaire. De nombreuses souches possèdent une activité protéasique due en partie à la présence d'enzymes de surface.
Dans certaines fabrications fromagères, les enzymes libérées par la lyse des lactobacilles pourraient intervenir activement dans le processus de dégradation de la caséine par libération d'acides aminés et d'oligopeptides