Lait 87 (2007) 535-554
DOI: 10.1051/lait:2007032

Whey protein interactions in acidic cold-set gels at different pH values

Angelo Luiz Fazani Cavallieri^a, Antonio Paulino Costa-Netto^b, Marcelo Menossi^b and Rosiane Lopes Da Cunha<sup>a

a</sup>  Department of Food Engineering, Faculty of Food Engineering, State University of Campinas (UNICAMP), P.O. Box 6121, 13083-862 - Campinas, SP, Brazil
^b  Biology Institute and Centre for Molecular Biology and Genetic Engineering (CBMEG), State University of Campinas (UNICAMP), P.O. Box 6010, 13083-875 - Campinas, SP, Brazil

(Received 27 October 2006 - Accepted 24 May 2007 - Published online 4 January 2008)

Abstract - Cold-set whey protein isolate gels (7% w/w) were produced by the addition of different amounts of glucono--lactone to thermally denatured protein solutions. After 48 h of incubation at 10 C, different final pH values were obtained (5.2 to 3.9). The gels were analysed by uniaxial compression measurements, water-holding capacity and protein solubility. The water-holding capacity of the gels decreased at pH values near the pI, this being associated with the lower protein solubility at this pH value. Protein solubility in the presence or absence of denaturing and reducing agents indicated that electrostatic interactions were responsible for the maintenance of the acidified gel structure at pH values from 5.2 to 4.6, but at pH 4.2, more hydrophobic interactions were present in relation to other final gel pHs, in spite of -lactoglobulin (-Lg) and BSA being far from their pI values. Complementary PAGE assays showed that disulphide bonds were associated with internal stabilisation of the protein aggregates formed during heat treatment. The mechanical properties of the gels were influenced by the final system pH value, showing that the strongest network was observed at pH 5.2. The results allowed the conclusion that although the interactions amongst the aggregates in the network of cold-set whey protein gels were essentially the same at the pH values evaluated, -Lg played an important role in gel stabilisation due to its high concentration in WPI, strengthening the structure at its pI and, at the same time, providing good water-retention capacity.

Résumé - Interactions entre protéines de lactosérum dans des gels acides obtenus à froid à différents pH
Des gels d'isolats de protéines de lactosérum (7 % m/m) à froid ont été produits par ajout de différentes quantités de glucono--lactone à des solutions de protéines dénaturées thermiquement. Après 48 h d'incubation à 10 C, différentes valeurs finales de pH ont été obtenues (5,2 à 3,9). Les gels ont été analysés par mesures de compression uniaxiale, capacité de rétention d'eau et solubilité protéique. La capacité de rétention d'eau des gels diminuait aux valeurs de pH proches du pI, ce qui est associé à la solubilité protéique inférieure à cette valeur de pH. La solubilité protéique en présence ou en absence d'agents dénaturants ou réducteurs indiquait que les interactions électrostatiques étaient responsables du maintien de la structure du gel acidifié aux valeurs de pH de 5,2 à 4,6, mais à pH 4,2 les interactions hydrophobes étaient plus nombreuses par rapport aux autres pH finaux des gels, alors que la -Lg et la BSA étaient loin de leur valeur de pI. Des essais complémentaires PAGE ont montré que les ponts disulfures étaient associés à la stabilisation interne des agrégats protéiques formés durant le traitement thermique. Les propriétés mécaniques des gels étaient influencées par la valeur de pH du système final, montrant que le réseau le plus ferme était observé à pH 5,2. Les résultats ont permis de conclure que, bien que les interactions entre les agrégats du réseau des gels de protéines de lactosérum obtenus à froid étaient essentiellement les mêmes aux valeurs de pH évaluées, la -Lg jouait un rôle important dans la stabilisation du gel en raison de sa concentration élevée dans l'isolat de protéines de lactosérum, raffermissant sa structure à son pI et, en même temps, procurant une bonne capacité de rétention d'eau.

Key words: whey proteins / glucono-delta-lactone / cold gelation / protein interactions

Mots clés : protéine de lactosérum / glucono--lactone / gélification à froid / interaction protéique

Corresponding author: rosiane@fea.unicamp.br

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