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Lait
Volume 83, Number 5, September-October 2003
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Page(s) | 353 - 364 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:2003021 | |
Published online | 17 July 2003 |
DOI: 10.1051/lait:2003021
Mineral modulation of thermal aggregation
and gelation of whey proteins: from
-lactoglobulin
model system to whey protein isolate
Florence Caussin, Marie-Hélène Famelart, Jean-Louis Maubois and Saïd Bouhallab Laboratoire de Recherches de Technologie Laitière, INRA, 65 rue de Saint-Brieuc, 35042 Rennes Cedex, France
(Received 28 January 2003; Accepted 4 April 2003; Published online 17 July 2003)
Abstract
Solutions of 100 g
kg
-1 of
-lactoglobulin (
-Lg),
-Lg +
-lactalbumin (
-La),
-Lg +
-La + bovine
serum albumin (BSA) or whey protein isolate (WPI) were heated at 75 °C,
pH 6.8 in water and in the presence of either 100 mmol
L
-1 NaCl or
10 mmol
L
-1 CaCl
2. The subsequent polymerisation-aggregation processes
in solution before gelation and the physical properties of the formed gels were determined.
The disappearance of native-like proteins, formation of
-Lg covalent dimer and the
nature of the interactions involved in the formed aggregates were addressed.
Whatever the protein system, both NaCl and CaCl
2 increased gel strength and decreased
gelation time. At gelling time, relatively small aggregates, formed by the contribution
of the total initial amount of proteins, were observed in samples without added salts.
In contrast, with NaCl or CaCl
2, only part of the initial amount of proteins was
aggregated before gel time. Very large aggregates were formed in the presence of calcium.
Under these two mineral conditions, as well as in samples without added salt, covalent
disulphide bonds were seen to be the major forces involved in the aggregation process
at gel time.
Résumé
Modulation de l'agrégation et de la gélification des protéines de lactosérum par les
minéraux : de la
-lactoglobuline pure à l'isolat de protéines sériques.
Des gels de différentes solutions de protéines (
-lactoglobuline (
-Lg),
-Lg +
-lactalbumine (
-La),
-Lg +
-La +
sérum albumine bovine (BSA), isolat de protéines sériques) à 100 g
kg
-1
étaient formés à pH 6.8 dans l'eau ou dans 100 mmol
L
-1 NaCl ou
10 mmol
L
-1 CaCl
2. Les propriétés physiques des gels ainsi que les réactions
d'agrégation des protéines (disparition des protéines natives, formation de
dimères covalents de
-Lg et nature des liaisons entre protéines agrégées) ont été
étudiées. Le NaCl et le CaCl
2 augmentent la force des gels et diminuent les temps
de gel (tg). Au tg, sans ajout de sels, les agrégats formés, de petites tailles,
impliquent la totalité des protéines présentes en solution. En revanche, en présence
de NaCl ou de CaCl
2, seule une partie des protéines est impliquée dans la formation
des agrégats au tg. La taille des agrégats formés est plus élevée en présence de CaCl
2.
Dans toutes les conditions, les ponts disulfures interprotéiques semblent être
les liaisons majoritairement impliquées dans la formation des agrégats au tg.
Key words: Whey protein / aggregation / gelation / calcium / sodium
Mots clés : Protéine de lactosérum / agrégation / gélification / calcium / sodium
Correspondence and reprints: Saïd Bouhallab
e-mail: sbouhal@rennes.inra.fr
© INRA, EDP Sciences 2003