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Lait
Volume 87, Number 4-5, July-October 2007
27th IDF World Dairy Summit and Congress
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Page(s) | 443 - 458 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:2007023 | |
Published online | 26 October 2007 |
DOI: 10.1051/lait:2007023
Vibrational spectroscopy applied to the study of milk proteins
Eunice C. Y. Li-ChanThe University of British Columbia, Faculty of Land and Food Systems Food Nutrition & Health program, 2205 East Mall, Vancouver, BC, V6T 1Z4, Canada
(Published online: 26 October 2007)
Abstract - Vibrational spectroscopy is a versatile tool for analysis of foods including
dairy products. This paper provides an overview of techniques that may be
useful to study structural properties and interactions of milk proteins.
Specific examples of recent research conducted in our laboratory using
Raman, micro-Raman and FT-Raman spectroscopy will be described to illustrate
their applications for investigating protein-protein, protein-lipid, and
protein-polysaccharide interactions, and for elucidating structure-function
relationships of whey proteins and peptides. Raman spectroscopy was used to
discriminate between structural changes of -lactoglobulin in
transparent fine-stranded versus particulate gels. Formation of particulate
gel structures led to a more hydrophilic or exposed microenvironment around
tryptophan residues, compared to a more hydrophobic microenvironment in
translucent gels. A decrease in the
-helical content was more
pronounced in translucent gels, while both types of gels retained
considerable
-sheet structures, consistent with the known
heat-resistance of the
-barrel structure of
-lactoglobulin.
Principal component similarity analysis demonstrated that heat treatment and
heat-
-carrageenan interactions were the most influential factors
affecting whey protein structure as monitored by spectral changes. Raman
micro-spectroscopy was applied to investigate protein-lipid interactions at
the interface between bovine serum albumin solution and mineral or corn oil.
While Raman bands assigned to aromatic and aliphatic residues inferred
involvement of hydrophobic interactions at the oil-water interface, the
secondary structure was not significantly altered. Temperature-dependent
changes in the Raman C-H stretching region of liposomes composed of
phospholipids with varying headgroups and acyl chains were influenced by the
presence of bovine lactoferricin. This approach may be useful to elucidate
the interactions of cationic antimicrobial peptides with bacterial versus
host cell membranes. A diverse range of other applications as well as new
developments in techniques are emerging in the literature, indicating the
potential for increasing use of vibrational spectroscopy in the analysis of
milk and milk products.
Résumé - Spectroscopie vibrationnelle appliquée à
l'étude des protéines
La spectroscopie vibrationnelle est un outil
adéquat pour l'analyse des aliments, dont des produits laitiers. Cet
article présente une revue des techniques qui peuvent être utiles
pour étudier les propriétés structurales et les interactions
entre protéines laitières. Des exemples spécifiques de
recherches récentes conduites dans notre laboratoire utilisant la
spectroscopie Raman, micro-Raman et FT-Raman sont décrites pour
illustrer leurs applications dans l'étude des interactions
protéines/protéines, protéines/lipides et
protéines/polysaccharides, et dans l'élucidation des relations
structure/fonction des protéines et peptides du lactosérum. La
spectroscopie Raman a été utilisée pour faire la distinction
entre les changements de structure de gels de -lactoglobuline
filamenteux ou particulaires. La formation de structures de gel particulaire
conduisait à un microenvironnement plus hydrophile ou exposé autour
des résidus tryptophane comparé à un microenvironnement plus
hydrophobe dans les gels translucides. Une diminution du contenu en
hélices
était plus prononcée dans les gels translucides, alors
que les deux types de gels retenaient une proportion importante de
structures en feuillets
, en accord avec la thermorésistance connue de
ces structures dans la
-lactoglobuline. L'analyse en composante
principale a démontré que les facteurs traitement thermique et
traitement thermique + interactions
-carraghenane étaient ceux
qui influaient le plus sur la structure des protéines de lactosérum,
comme montré par le suivi des changements de spectre. La spectroscopie
micro-Raman a été utilisée pour étudier les interactions
sérum-albumine bovine/lipides dans une interface huile-eau. Alors
qu'à partir des bandes Raman attribuées aux résidus aromatiques
ou aliphatiques on pouvait conclure à l'implication des interactions
hydrophobes à l'interface huile-eau, la structure secondaire n'était
pas significativement modifiée. Les changements
température-dépendants relatifs à la région C-H du spectre
Raman de liposomes composés de différents phospholipides étaient
influencés par la présence de lactoferricine bovine. Cette approche
peut être utile pour élucider les interactions entre peptides
antimicrobiens cationiques et bactéries ou membrane cellulaire de
l'hôte. Une large gamme d'autres applications ainsi que de nouveaux
développements dans les techniques émergent dans la littérature,
montrant les potentialités accrues d'usage de la spectroscopie
vibrationnelle pour l'analyse du lait et des produits laitiers.
Key words: spectroscopy / Raman / protein / structure / interaction
Mots clés : spectroscopie / Raman / protéine / structure / interaction
Corresponding author: eunice.li-chan@ubc.ca
© INRA, EDP Sciences 2007