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All issues Volume 84 / No 6 (November-December 2004) Lait, 84 6 (2004) 517-525 Abstract
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Issue
Lait
Volume 84, Number 6, November-December 2004
Page(s) 517 - 525
DOI https://doi.org/10.1051/lait:2004023
Published online 22 October 2004
Lait 84 (2004) 517-525
DOI: 10.1051/lait:2004023

Copper-catalyzed formation of disulfide-linked dimer of bovine $\beta$ -lactoglobulin

Saïd Bouhallab, Gwénaële Henry, Florence Caussin, Thomas Croguennec, Jacques Fauquant and Daniel Mollé

UMR Science et Technologie du Lait et de l'Oeuf, INRA-Agrocampus, 65 rue de Saint-Brieuc, 35042 Rennes Cedex, France

(Received 18 June 2004 - Accepted 9 August 2004 / Published online: 22 October 2004)

Abstract - Under denaturing conditions, copper was shown to induce dimerization of bovine $\beta$-lactoglobulin ( $\beta$-Lg). The occurrence of this chemical reaction and the characterization of the species formed were investigated under various experimental conditions. When $\beta$-Lg solution was heated or treated with a denaturant in the presence of copper, covalent dimerization through oxidation of SH groups was observed. The rate of dimer formation increased with increased concentration of both copper and denaturant. The copper-dependent conversion rate of native protein into the covalently-linked dimer was found to be seven to ten-fold faster for variant B than for variant A. The functional and biological implications of the copper-modified $\beta$-Lg are discussed.


Résumé - Dimérisation de la $\beta$-lactoglobuline bovine en présence du cuivre. En conditions dénaturantes, nous avons observé que la présence du cuivre conduit à la formation de dimères de $\beta$-lactoglobuline ( $\beta$-Lg) bovine. Nous avons étudié cette réaction chimique et caractérisé l'espèce moléculaire formée dans différentes conditions expérimentales. En présence d'un agent dénaturant ou après traitement thermique, la réaction de dimérisation a lieu par oxydation des groupements thiols de la protéine. La cinétique de dimérisation augmente avec les concentrations du cuivre et de l'agent dénaturant. Cette cinétique est par ailleurs sept à dix fois plus rapide pour le variant B de la $\beta$-Lg par rapport à celle du variant A. L'implication biologique éventuelle de cette réaction, favorisée par les atomes de cuivre, est présentée.


Key words: $\beta$ -Lactoglobulin / denaturation / dimerization / sulfhydryl group / disulfide / copper

Mots clés : $\beta$ -Lactoglobuline / dénaturation / dimérisation / groupement thiol / cuivre

Corresponding author: Saïd Bouhallab Said.Bouhallab@rennes.inra.fr

© INRA, EDP Sciences 2004