Hydrolysis of α_s1-casein by bovine plasmin

Abstract - In vitro hydrolysis of α_s1-casein by bovine plasmin was studied by electrophoresis and HPLC. Most of the degradation products were purified by reverse-phase or ion-exchange chromatographic methods and then identified by determination of their N-terminal sequence and amino-acid composition. The cleavage of 7 Lys-X and 4 Arg-X peptide bonds resulted in the formation of 15 peptides, the most hydrophobic of which were insoluble at pH 4.6.

Résumé - Hydrolyse de la caséine αs1 par la plasmine bovine
L'hydrolyse de la caséine α_s1 par la plasmine a été étudiée par électrophorèse et par HPLC. La plupart des produits de dégradation ont été purifiés par chromatographie en phase inverse ou par échange d'ions, puis identifiés par détermination de leur séquence N-terminale et de leur composition en acides aminés. La coupure de 7 liaisons peptidiques de type Lys-X et de 4 liaisons Arg-X entraîne la libération de 15 peptides, dont les plus hydrophobes sont insolubles à pH 4,6.