Eléments d'étude du procédé Bridel de fabrication de caséine à partir de lait décationisé par échanges d'ions (E.I.)

Abstract - Studies on the Bridel process for industrial manufacture of casein from milk acidified by ion exchange
In a casein manufacture process recently developed by Bridel Society, one portion of skimmilk is acidified to pH 2.2 by mixing with ion-exchange resin and added to another portion of non acidified skimmilk in order to obtain pH 4.6 in the mixture. Use of this process is claimed to lead to a casein yield increase of 3 to 5 % in comparison to the classical acid process.
Study of the pH variation kinetic allows to show that most of this yield increase cornes from an insolubility hysteresis effect on proteose-peptone (P.P.) components. Rising the skimmilk pH from 2.2 to 4.6 maintains insoluble the component P.P. 5 which aggregates with caseins and so precipitates with them. In the classical acid casein process, pH is lowered from 6.6 to 4.6 and that allows total solubility of P.P. 5 which is loosed in the whey. Retention of P.P. 5 in casein precipitate does not represent an adulteration of the product because it is known that this component is the 1-105 peptide resulting from plasmin action on β casein in cow udder. The so observed hysteresis effect is likely due to amino-acid composition of this large peptide (5 phosphoserine and 14 glutamic acid residues).
Some retention of phospholipoproteins is also observed in the casein product obtained by the Bridel process by means of electrophoresis and thin layer chromatography. The lack of reliability of these analytical methods, as far as quantitation is concerned, does not sure evidence of another part of the observed casein yield increase.

Résumé - L'origine de l'augmentation du rendement en caséine découlant de l'emploi du procédé Bridel réside essentiellement dans la rétention de l'un des composants azotés du lactosérum, les protéoses peptones. Cette rétention est due à un effet d'hystérésis d'insolubilité lié au fait que le pH isoélectrique des caséines est atteint dans ce procédé en partant de valeurs de pH inférieures, au contraire des procédés classiques où l'ajustement du pH se fait par abaissement du pH du lait de fabrication. La quantité de protéoses peptones retenue est d'environ 0,8 g / L de lait, ce qui entraîne une augmentation du rendement en caséine de 3,3 %. Le suivi électrophorétique de la partition des composants de la fraction protéose-peptone entre caséine et lactosérum montre que c'est surtout le composant 5 (PP-5) qui est retenu dans la caséine issue de l'emploi du procédé Bridel. Etant donné que ce composé PP-5 est reconnu comme étant le fragment 1-105 découlant de l'action de la plasmine sur la caséine β, sa rétention dans les caséines industrielles ne peut être considérée comme une adultération. Il est probable que l'effet d'hystérésis constaté est lié à la composition en acides aminés (5 phosphosérines -14 résidus acide glutamique) de ce gros peptide (PM 12 000). La rétention dans la caséine des phospholipoprotéines (composant 3 des protéoses peptones) a été mise en évidence à la fois par électrophorèse et par chromatographie en couche mince, mais des problèmes analytiques ont empêché la détermination quantitative de cette fraction.