Lait 77 (1997) 699-715
DOI: 10.1051/lait:1997650

The oligopeptides of sweet and acid cheese whey

L Chianese^a, S. Caira^a, P. Ferranti^a, P. Laezza^a, A. Malorni^b, G. Mucchetti^c, G. Garro^a and F. Addeo<sup>c

a</sup>  Dipartimento di Scienza degli Alimenti dell'Université degli Studi di Napoli 'Federico II', I-80055 Portici
^b  Servizio di Spettrometria di Massa, CNR, via Pansini 5, I-80131 Napoli
^c  Istituto Sperimentale Lattiero-Caseario, via A Lombardo 11, I-20075 Lodi, Italy

Abstract - The 12% TCA-soluble oligopeptide fraction of sweet whey from Provolone and Grana Padano cheese and of acid whey from Quarg cheese was fractionated by HPLC and the peptide components identified using a combination of mass spectrometry and Edman degradation. In the sweet whey, in addition to the two differently phosphorylated forms of caseinomacro-peptide (CMP), the peptides β-CN(1-29), β-CN(1-28), α_s1-CN(f1-22), and α_sl-CN(f1-23) were found. The chymosin-derived α_s1-CN peptides were absent from the Quarg cheese whey, whereas shortened forms occurred as a consequence of the degradation by starter proteinases. In Quarg cheese whey, 50 peptides were from β-CN, 34 from κ-CN, seven from α_sl-CN and none from α_s2-CN. Some peptides known to be released during the in vitro action of P_I- and P_III- type proteinases on single casein fractions occurred also in Quarg cheese whey.

Résumé - Les oligopeptides du lactosérum doux et acide de fromagerie
Les peptides solubles dans le TCA 12 % de lactosérum doux provenant de la fabrication de fromages Provolone et Grana Padano, ainsi que de lactosérum acide provenant de la fabrication de fromage Quarg ont été séparés par CLHP et identifiés en combinant la spectrométrie de masse et la dégradation d'Edman. Tous les lactosérums contenaient les deux formes phosphorylées du caséinomacropeptide (CMP). Les lactosérums doux contenaient les peptides β-CN(l-29), β-CN(l-28), α_sl-CN(f1-22) et α_sl-CN(f1-23). Ces derniers étaient absents du lactosérum acide, qui présentait néanmoins de nombreux peptides de taille inférieure, signe d'une activité protéasique des bactéries lactiques du levain. La coupure des liaisons peptidiques Phe²³-Phe²⁴ et Arg²²-Phe²³ a également été observée au cours de l'hydrolyse in vitro de la caséine α_s1 par la chymosine. Les peptides isolés du lactosérum acide comprenaient 50 peptides issus de la caséine β, 34 de la caséine κ, 7 de la caséine α_s1 et aucun de la caséine α_s2. La caséine α_sl était moins hydrolysée que les caséines β ou κ. Plusieurs peptides formés au cours de l'action de protéinases de type P_I- et P_1II- sur les fractions purifiées de caséines ont été retrouvés aussi dans le lactosérum acide de Quarg. Le mécanisme global de formation de ces peptides dans le lactosérum serait une formation de produits primaires résultant de la dégradation des caséines par la chymosine et la plasmine, suivie de la dégradation de ces produits par les protéases associées aux enveloppes cellulaires des bactéries lactiques mésophiles du levain. Les résultats montrent aussi que la composition peptidique du lactosérum de Quarg est plus équilibrée que celle de deux autres lactosérums et pourrait être plus favorable à une croissance rapide des bactéries lors de l'utilisation du lactosérum pour un repiquage de levain lactique.

Key words: oligopeptide / whey / RP-HPLC / FAB mass spectrometry

Mots clés : oligopeptide / lactosérum / CLHP / spectrométrie de masse FAB