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Issue
Lait
Volume 71, Number 4, 1991
Page(s) 435 - 443
DOI https://doi.org/10.1051/lait:1991433
Lait 71 (1991) 435-443
DOI: 10.1051/lait:1991433

Complexation du fer par le phosphopeptide (1-25) de la caséine β : action de l'alcalase et de la phosphatase acide

S. Bouhallab, J Léonil and J.L. Maubois

INRA, laboratoire de recherches de technologie laitière, 65, rue de Saint-Brieuc, 35042 Rennes Cedex, France

(Reçu le 13 novembre 1990; accepté le 15 avril 1991)

Abstract - Study of β-casein phosphopeptide (1-25)-iron complex: action of alcalase and acid phosphatase
Incubation of iron (FeCl2) with the (1-25) phosphopeptide (βCN(1-25)) from bovine β-casein leads to the formation of a complex with the binding capacity of 4 mol Fe2+ per mol βCN(1-25). This complex injected on an anion exchanger resulted in 3 peaks which did not have the same iron / βCN(1 -25) molar ratio, suggesting the existence of several kinds of βCN(1-25)-iron complexes. The enzymatic hydrolysis of βCN(1-25)-iron by alcalase (EC.3.4.4.16) shows that Glu4-Glu5 was the most susceptible bond, while the middle part of the peptide was not hydrolysed. On the other hand, the iron complexed by the peptide was not released after alcalase splitting. However, enzymatic dephosphorylation of the βCN(1-25)-iron complex, which was slower than that of βCN(1-25), rendered the iron initially bound to the phosphopeptide entirely dialysable.


Résumé - L'incubation du phosphopeptide (1-25) de la caséine β bovine (βCN(1-25)) avec du FeCl2 conduit à la formation d'un complexe dont la stoechiométrie est de 4 moles de fer / mole de βCN(1 -25). Lorsque ce complexe a été élué sur un échangeur d'anions, 3 pics distincts, qui diffèrent par le rapport fer / βCN(1-25), ont été obtenus. Ce résultat suggère l'existence d'au moins 2 types de complexes entre le fer et le βCN(1-25). L'hydrolyse du βCN(1-25)-fer par l'alcalase, enzyme à large spécificité, montre que la liaison Glu4-Glu5 est la plus sensible, tandis que la partie centrale du peptide est résistante à l'enzyme. Le fer qui reste lié après passage sur échangeur d'anions n'est pas relargué après hydrolyse par l'alcalase. En revanche, la déphosphorylation du complexe, beaucoup plus lente en présence du fer, rend totalement dialysable le minéral initialement lié au phosphopeptide.


Key words: phosphopeptide βCN(1-25) / fer / hydrolyse / alcalase / phosphatase

Mots clés : phosphopeptide βCN(1-25) / iron / hydrolysis / alcalase / phosphatase