Lait 87 (2007) 363-383
DOI: 10.1051/lait:2007026

Studies of casein micelle structure: the past and the present

Phoebe X. Qi

Eastern Regional Research Center, Agricultural Research Service, U.S. Department of Agriculture, 600 East Mermaid Lane, Wyndmoor, PA 19038, USA

(Published online: 26 October 2007)

Abstract - At the heart of the milk system are the colloidal casein-calcium-transport complexes termed the casein micelles. The application of physical chemical techniques such as light, neutron, and X-ray scattering, and Electron Microscopy (EM) has yielded a wealth of experimental detail concerning the structure of the casein micelle. From these experimental data bases have arisen two conflicting models for the internal structure of the casein micelle. One model emphasizes protein submicellar structures as the dominant feature, while the other proposes that inorganic calcium phosphate nanoclusters serve this function. In this study, these models are critically examined in light of the two current primary dogmas of structural biology which are: protein structure gives rise to function and that competent and productive protein-protein interactions (associations) will lead to efficient transit through the mammary secretory apparatus. In this light an overwhelming argument can be made for the formation of proteinaceous complexes (submicelles) as the formative agents in the synthesis of casein micelles in mammary tissue. Whether these submicelles persist in milk has been questioned. Recently we have carried out studies on casein micelles and submicelles using Atomic Force Microscopy (AFM) and high resolution Transmission Electron Microscopy (TEM) to gain insights on the nature of protein-protein interactions in submicelles and micelles from a structural biology perspective. The results provide experimental evidence that protein-protein interactions are important in the formation and stabilization of casein micelles.

Résumé - Structure de la micelle de caséines : études passées et actuelles
Les micelles de caséines, complexes colloïdaux caséine/calcium, sont au coeur de l'organisation moléculaire du lait. L'application de techniques physico-chimiques comme la diffraction de lumière, de neutrons et de rayons X et la microscopie électronique a permis d'obtenir une mine de renseignements expérimentaux concernant la structure de la micelle de caséines. Ces résultats ont abouti à l'élaboration de deux modèles opposés sur la structure interne de la micelle de caséines. L'un d'eux met en avant des structures sub-micellaires des caséines comme caractéristique prédominante, tandis que l'autre propose une organisation sous forme de nano-clusters (amas) de phosphate de calcium inorganique. Dans cette étude, ces modèles sont examinés et discutés à la lumière des deux dogmes élémentaires de la biologie structurale actuelle, à savoir que la structure protéique détermine la fonction, et que des interactions (associations) protéines/protéines adéquates conduiront à un acheminement efficace au sein de l'appareil sécréteur de la glande mammaire. À la lumière de ces éléments, on peut suggérer que la sub-micelle est l'élément de base dans la synthèse des micelles de caséines dans le tissu mammaire. La question reste de savoir si ces sub-micelles persistent dans le lait. Nous avons conduit récemment des études sur les micelles et les sub-micelles à l'aide de la microscopie à force atomique (AFM) et la microscopie électronique à transmission haute résolution (TEM) pour avoir une visualisation de la nature des interactions protéines/protéines dans les sub-micelles et les micelles du point de vue de la biologie structurale. Les résultats obtenus démontrent que les interactions protéines/protéines sont importantes dans la formation et la stabilisation des micelles de caséines.

Key words: milk / micelle / casein / structure / protein-protein interaction

Mots clés : lait / micelle / caséine / structure / interaction protéique

Corresponding author: Phoebe.Qi@ars.usda.gov

© INRA, EDP Sciences 2007