Caractéristiques rhéologiques et gélification thermique du concentré de protéines de lactosérum

Abstract - Rheological characterization and heat gelation of whey protein concentrate
Rheological behaviour and gelation kinetic of defated and diafiltered whey protein concentrate (WPC) have been studied with a coaxial cylinder viscometer. Rheological characteristics of gels have been measured with a compression rheometer. The solutions of the WPC containing 4-14% at 25 °C and at pH 7 has a newtonian behaviour for the shear rate between 82 and 955 s^-1. The logarithm of the viscosity is a linear function of the protein concentration. The activation energy of flow in-creases linearly with protein concentration from about 13 kJ.mol^-1 for water to 20 kJ.mol^-1 for 14% protein solution. At 10% protein and 60 °C, the heat gelling solutions have shear thinning behaviour. At 60 °C, the increase of the apparent viscosity is the fastest at pH 4 and 9. At 70 °C, gelation is ob-served from pH 3.5-9 and the logarithm of the gelation velocity is a linear function of pH between 6 and 9. The relation between the compression ratio (0-22%) of the protein gels and the compression stress is non-linear. The elasticity, estimated as the apparent Young's modulus (E_a) calculated for low compression ratio (2%), increases with protein concentration, temperature and time of heating. For the gels containing 10% protein, the highest level of E_a is observed for the pH 4 (191 kPa) and 10 (154 kPa), the lowest for the pH 5 (12 kPa) and 11 (24 kPa). The firmness, estimated by the stress at the compression ratio of 22%, is the highest at pH 10 (> 18 kPa) and 8 (16 kPa), and the lowest at pH 5 (3 kPa) and pH 4 (7 kPa). At pH 4, the gel is translucent and very brittle. For the pH between 5 and 9, it is white and opaque. At 11, the gel is the most translucent.

Résumé - Le comportement rhéologique et la cinétique de gélification thermique d'un concentré de protéines de lactosérum (CPL) diafiltré et délipidé ont été étudiés à partir d'un viscosimètre à cylindres coaxiaux. Les caractéristiques rhéologiques des gels ont été estimées avec un rhéomètre à compression. Les solutions du CPL, contenant de 4 à 14% de protéines, à 25 °C et à pH 7, présentent un comportement newtonien pour des vitesses de cisaillement comprises entre 82 et 955 s^-1. Le logarithme de la viscosité est une fonction linéaire de la concentration en protéines. L'énergie d'activation d'écoulement augmente linéairement avec la concentration en protéines, à partir de 6%, d'environ 13 kJ.mol^-1 pour l'eau, à 20 kJ.mol^-1 pour le CPL à 14% de protéines. A 60 °C, les solutions à pH 4 et à 10% de protéines présentent un comportement rhéofluidifiant en cours de gélification thermique. A 60 °C, l'augmentation de la viscosité est la plus rapide à pH 4 et 9, et, entre pH 5 et 7,5, les solutions ne gélifient pas. A 70 °C, le CPL gélifie entre pH 3,5 et 9 et il existe une relation linéaire entre le logarithme de la vitesse de gélification et le pH (6 à 9). La contrainte de compression des gels n'évolue pas linéairement avec le taux de compression (0 à 22%). L'élasticité, estimée à partir du module d'Young apparent (E_a) calculé à un faible taux de compression (2%), augmente avec la concentration en protéines, la température et le temps de chauffage. A 10% de protéines, E_a est le plus élevé à pH 4 (191 kPa) et 10 (154 kPa), et le plus faible à pH 5 (12 kPa) et 11 (24 kPa). La fermeté, calculée à partir de la contrainte à 22% de compression, est la plus élevée à pH 10 (> 18 kPa) et 8 (16 kPa), et la plus faible à pH 5 (3 kPa) et 4 (7 kPa). A pH 4, le gel est translucide et très fragile. Entre pH 5 et 9, il est blanc et opaque. A pH 11, il est le plus translucide.