Hydrolysis of α-lactalbumin by chymosin and pepsin. Effect of conformation and pH

Abstract - The correlation between change of conformation of α-lactalbumin and its degradation by gastric enzymes was verified. With citrate buffer (0.1 M), the modification of α-lactalbumin conformation occurred when the pH value was below pH 4.0. This conformational change was influenced by buffer composition and ionic strength. However, the presence of EDTA in the buffer did not modify the pH value at which the change of conformation of the protein occurred. Concomitantly, hydrolysis of α-lactalbumin by bovine and porcine pepsins A and rennet was observed at pH values corresponding to the change in conformation of the protein. However, with chymosin, under the same pH and ionic strength conditions there was no significant hydrolysis of α-lactalbumin.

Résumé - Hydrolyse de l'α-lactalbumine par la chymosine et la pepsine : effet de la conformation et du pH
Nous avons vérifié la corrélation entre le changement de conformation de l'α-lactalbumine et sa dégradation par les protéases gastriques. En présence de tampon citrate (0,01 M) le changement de conformation de l'α-lactalbumine se produit à des valeurs de pH inférieures à 4,0. Le changement de conformation est influencé par la nature du tampon et par la force ionique de ce dernier. Toutefois la présence d'EDTA dans le tampon ne modifie pas la valeur du pH à laquelle se produit le changement de conformation de la protéine. Parallèlement, nous avons observé une hydrolyse de l'α-lactalbumine par les pepsines A bovine et porcine et par la présure aux valeurs du pH auxquelles le changement de conformation de l'α-lactalbumine intervient. Cependant avec la chymosine bovine, aux mêmes conditions de pH et de force ionique, nous n'avons pas observé d'hydrolyse significative de l'α-lactalbumine.