Free Access
Issue
Lait
Volume 63, Number 629-630, 1983
Page(s) 333 - 344
DOI https://doi.org/10.1051/lait:1983629-63020
Lait 63 (1983) 333-344
DOI: 10.1051/lait:1983629-63020

Détermination et niveau des activités lipolytiques dans les fromages à pâte persillée

G. LAMBERET and A. MENASSA

Laboratoire de Recherches de la Chaire de Technologie (I.N.R.A.), Institut National Agronomique Paris-Grignon - 78850 Thiverval-Grignon

Abstract - Lipolytic activities of seven samples of Blue veined cheeses, among them five Roquefort cheeses, were determined with synthetic triglycerides as substrate. Enzymatic extracts were cheese suspensions (C) and suspensions of Pencillium roqueforti mycelium (M) gathered on the same cheeses. Measurements were carried out at 20° C at constant pH (pH-stat method) on emulsions of tributyrin at pH 8.0 and tricaproin at pH 5.5 for (C) and on both substrates at pH 4.5, 5.5 and 8.0 for (M).
At pH 5.5, results for (C) range between 0.1 and 0.34 L.U. (1 lipase unit = 1 μ.eq. of acid released / min) in Roquefort samples; the values reach 0.61 and 1.27 for Bleu Bavarois and Saingorlon cheeses respectively. At pH 8.0, only these two cheeses present a measurable activity of 0.4 and 0.3 U.L. / g respectively.
Values obtained for (M) confirm that all activities excepted one are highest with tricaproin at pH 5.5; at pH 4.5 and 8.0 they are between 40 and 70 %. Diagrams showing activities on both substrates at different pH lead to suppose that the total activity could be considered as the resultant of activities of P. roqueforti acid and alkaline lipases previously characterized. Using as coefficients the pH and substrate activity ratios which have been obtained with both enzymes, a system with two equations had been established for estimating their respective amounts on the basis of results at pH 5.5 on tricaproin and pH 8.0 on tributyrin. It appears then that the alkaline lipase seems missing in 3 samples; it is found in more important amount than acid lipase only in the mycellium of one of them. The observed differences could be the result of lipolytic abilities characterizing P. roqueforti strains and also probably the result of evolution during cheese ripening of the "medium" conditions, particularly the pH, which are liable to influence the mould metabolism.
A better knowledge of the action of both enzymes in the curd will be necessary to point out their influences on organoleptic quality development of cheeses


Résumé - L'activité lipolytique de suspensions de fromages de type Bleu (F) a été mesurée à pH 8,0 sur émulsion de tributyrine et à pH 5,5 sur émulsion de tricaproïne ; l'activité du mycélium de Penicillium roqueforti prélevé dans la pâte (M) a été mesurée sur les deux substrats aux pH 4,5 - 5,5 et 8,0. Sept échantillons dont cinq Roquefort ont été ainsi analysés.
L'activité à pH 5,5 est la seule mesurable pour (F) dans les Roquefort ; elle est plus forte que celle à pH 8,0 pour un Bleu Bavarois et un Saingorlon. Les valeurs obtenues pour (M) sont également, à une exception près, plus fortes sur tricaproïne à pH 5,5. A partir des diagrammes présentant les activités sur chacun des substrats aux différents pH, il est conclu que les valeurs obtenues résultent de la somme des activités respectives des lipases acide et alcaline de P. roqueforti.
En utilisant, comme coefficients, les rapports des activités en fonction du pH et de la nature du substrat déterminés antérieurement pour les deux enzymes, un système de deux équations a été établi pour calculer les quantités de l'une et l'autre lipases dans le mycélium, sur la base des résultats à pH 5,5 sur tricaproïne et à pH 8,0 sur tributyrine. Ainsi, il apparaît que la lipase alcaline est absente dans trois échantillons et est présente en quantité plus importante que la lipase acide dans le mycélium d'un seul d'entre-eux


Key words: Lipases / Determination / Cheese / Penicillium roqueforti

Mots clés : Lipases / Détermination / Fromages / Penicillium roqueforti