Les caractères du système lipolytique de l'espèce Penicillium caseicolum. Nature du système

Abstract - The characteristics of the lipolytic system of Penicillium caseicolum have been tested with crude enzyme preparation obtained from cultures of 8 strains showing different abilities to produce extra-cellular lipases.
The systems produced by these strains reveal similar characteristics; the optimal pH is 8.5 at 30° C and at pH 4.5, nearly 45 p. 100 of the maximal activity is still measured. Tributyrin hydrolysis occurs at 5 times higher rate than that of triolein.
At 30° C enzyme preparations are stable within a pH range of 7-8.5 and during 30 mn incubation at pH 6.0, 70 p. 100 of the initial activity is lost. The heat stability is low: at 37° C and pH 8.0 less than 15 mn are needed to reduce the activity to 10 p. 100 of the original.
Endocellular lipolytic activities are close to exocellular ones with regard of their amount of production and their pH of action. No lipase having an acid optimal pH from either endo or exocellular preparation has been found.
It is conclued that strains which differ by their level of production produce the same lipolytic system

Résumé - Les caractères du système lipolytique de Penicillium caseicolum ont été déterminés sur des préparations enzymatiques brutes obtenues à partir de cultures de huit souches présentant des aptitudes à la lipolyse nettement différentes.
Les systèmes lipolytiques produits par ces souches présentent des caractères similaires. Leur pH optimal d'action est 8,5 à 30° C et à pH 4,5 l'activité est voisine de 45 p. 100 de l'activité maximale. La température optimale d'action est de 30° C mais à 20° C l'enzyme reste encore très active. L'hydrolyse de la tributyrine s'effectue à une vitesse cinq fois plus grande que celle de la trioléine.
A 30° C, les préparations sont stables dans l'intervalle de pH 7-8,5 ; après maintien 30 mn à pH 6 l'activité résiduelle est proche de 30 p. 100 de l'activité initiale. La stabilité thermique est faible : à pH 8,0, après conservation 15 mn à 37° C, le degré d'inactivation est supérieur à 90 p. 100.
Les activités lipolytiques endocellulaires sont proches des activités exocellulaires par leur niveau et leur pH d'action. Aucune lipase présentant un pH optimal d'action en milieu acide n'a été mise en évidence sur les préparations endo et exocellulaires.
Il apparaît finalement que les souches qui se distinguent par leur niveau de production produisent le même système lipolytique