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Volume 85, Number 4-5, July-October 2005
2nd International Symposium on Spray Drying of Milk Products
Page(s) 405 - 418
Published online 05 July 2005
Lait 85 (2005) 405-418
DOI: 10.1051/lait:2005028

Influence of transglutaminase treatment on properties of micellar casein and products made therefrom

John S. Mounsey, Brendan T. O'Kennedy and Philip M. Kelly

Teagasc, Dairy Products Research Centre, Moorepark, Fermoy, Co. Cork, Ireland

Abstract - This work investigated the effect of transglutaminase on (1) micellar casein (phosphocasein) suspensions at pH 6.7; (2) gel formation at pH 4.6; and (3) viscosity of the subsequently produced sodium caseinates. Micellar casein (25 g protein·kg-1 in simulated milk ultrafiltrate, pH 6.7) was incubated with and without 1% microbial transglutaminase (Tgase) at 40 °C for 5-60 min, prior to thermal inactivation (78 °C × 30 min). The particle size of micellar casein incubated with Tgase (mean between treatments of 213 nm) was not markedly different from the control micellar casein (195 nm), indicating very little inter-micellar cross-linking. Heat stability was markedly improved at pH > 6.8 following incubation with Tgase. When Tgase was not inactivated prior to acidification gels were markedly stronger. The maximum in casein hydration (pH 5.2-5.5) and tan $\delta$ (pH 5.0) were eliminated by the action of Tgase indicating a loss of casein mobility. In the absence of Tgase, a sodium caseinate suspension had a low apparent viscosity of 7.6 mPa·s (100 s-1) with Newtonian behaviour, low turbidity (A600nm = 0.28 and an ethanol stability of 530 mL·L-1). Sodium caseinate could not be produced where the Tgase was active during the acidification step. Sodium caseinate made from micellar casein treated with Tgase (5 min) showed increased viscosity (64.6 mPa·s at 100 s-1), turbidity (A600nm = 1.37) and ethanol stability (621 mL·L-1). With the exertion of proper control, Tgase can improve some of the functional properties of micellar casein or its sodium caseinate derivative.

Résumé - Influence de la transglutaminase sur les propriétés de la caséine micellaire et de ses produits dérivés. L'effet de la transglutaminase sur (1) des suspensions de caséine micellaire (phosphocaséine) à pH 6,7; (2) la formation de gel à pH 4,6; et (3) la viscosité du caséinate de sodium obtenu par la suite, était étudié. La caséine micellaire (25 g protéine·kg-1 dans un ultrafiltrat de lait simulé, pH 6,7) était incubée en présence ou non de 1 % de transglutaminase (Tgase) d'origine microbienne à 40 °C pendant 5-60 min, avant inactivation thermique (78 °C × 30 min). La taille des particules de caséine micellaire incubée avec la Tgase (moyenne de 213 nm entre traitements) n'était pas considérablement différente de celle du contrôle de caséine micellaire (195 nm), indiquant de très faibles liaisons inter-micellaires. La stabilité thermique était considérablement améliorée à pH > 6,8 après incubation avec la Tgase. Quand la Tgase n'était pas inactivée avant acidification, les gels étaient considérablement plus forts. Les maxima d'hydratation de la caséine (pH 5,2-5,5) et tan $\delta$ (pH 5,0) étaient éliminés par l'action de la Tgase indiquant une perte de mobilité de la caséine. En absence de Tgase, une suspension de sodium de caséinate avait une faible viscosité apparente de 7,6 mPa·s (100 s-1) avec un comportement Newtonien, une faible turbité (A600nm = 0,28) et une stabilité à l'éthanol de 530 mL·L-1. Le caséinate de sodium ne pouvait être produit lorsque la Tgase était active durant l'étape d'acidification. Le caséinate de sodium obtenu à partir de caséine micellaire traitée avec la Tgase (5 min) montrait une viscosité (64,6 mPa·s à 100 s-1), une turbidité (A600nm = 1,37) et une stabilité à l'éthanol (621 mL·L-1) plus élevées. Sous des conditions bien contrôlées, la Tgase peut améliorer certaines propriétés fonctionnelles de la caséine micellaire et de son derivé le caséinate de sodium.

Key words: high viscosity / sodium caseinate / transglutaminase / milk protein

Mots clés : viscosité élevée / caséinate de sodium / transglutaminase / protéine laitière

Corresponding author: John S. Mounsey

© INRA, EDP Sciences 2005