Lait 78 (1998) 85-90
DOI: 10.1051/lait:1998111

Enzymatic and genetic régulation of glycolysis in Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus

Gisèle Le Bras^{a, b}, Françoise De La Torre^{a, b}, Pavel Branny^{a, b} and Jean-Renaud Garel<sup>a

a</sup>  Laboratoire d'Enzymologie et Biochimie Structurales, CNRS, 9119X Gif-sur-Yvette, France
^b  Microbiology-C.A.S., Videnska 1083, 14220 Prague, zech Republic.

Abstract - In Lactobacillus bulgaricus the genes coding for phosphofructokinase and pyruvate kinase are clustered into one operon, although the reactions catalyzed by these two enzymes are seven steps apart along glycolysis. The translation of the unique messenger RNA should yield equivalent amounts of these two proteins, but their allosteric properties allow an independent control of the levels of their enzymatic activities. This enzymatic regulation involves a 'loop' in which the substrate of one enzyme is an allosteric effector of the other: fructose-6-phosphate, the substrate of phosphofructokinase, is an activator of pyruvate kinase, and phospho-enol-pyruvate, the substrate of pyruvate kinase. is an inhibitor of phosphofructokinase. Such a metabolic control. with an ante-activation by fructose-6-phosphate and a feed-back inhibition by phospho-enol-pyruvate, contributes to the damping of changes in the glycolytic flux. In L. bulgaricus, the two key enzymes phosphofructokinase and pyruvate kinase are therefore coupled at the level of both their coordinated biosynthesis and the mutual control of their activities, which suggests that they are indeed involved in regulating the yield of D-lactate in fermentation. © Inra / Elsevier, Paris.

Résumé - Régulation enzymatique et génétique de la glycolyse chez Lactobacillus delbrueckii subsp
bulgaricus. Chez Lactobacillus bulgaricus. les gènes codant pour la phosphofructokinase et la pyruvate kinase sont regroupés dans un même opéron, alors que sept étapes séparent les réactions catalysées par ces deux enzymes dans la glycolyse. Les propriétés allostériques de ces deux enzymes permettent d'ajuster indépendamment leurs activités, bien que des quantités équivalentes de protéines soient produites par la traduction d'un ARN messager unique. Cette régulation enzymatique implique une " boucle " dans laquelle le substrat d'un enzyme est un effecteur allosterique de l'autre enzyme : le fructose-6-phosphate, substrat de la phosphofructokinase, est un activateur de la pyruvate kinase, et le phospho-énol-pyruvate, substrat de la pyruvate kinase, est un inhibiteur de la phosphofructokinase. Cette combinaison d'une ante-activation par le fructose-6-phosphate et d'une rétro-inhibition par le phospho-énol-pyruvate assure l'amortissement des variations du flux glycolytique. Chez L. bulgaricus, la phosphofructokinase et la pyruvate kinase sont donc couplées à la fois par une biosynthèse coordonnée et par un contrôle mutuel de leurs activités, ce qui suggère que ces deux enzymes participent effectivement à la régulation de la production de D-lactate par la glycolyse. © Inra / Elsevier, Paris.

Key words: Lactobacillus bulgaricus / glycolysis / aliosteric regulation / phosphofructokinase / pyruvate kinase

Mots clés : Lactobacillus bulgaricus / glycolyse / régulation allosterique / phosphofructokinase / pyruvate kinase