Lactobacilles, oxygène, métabolisme et antagonisme

Abstract - Lactobacilli, oxygen, metabolism and antagonism
During the glucose oxidation by the homo- and hetero-fermentative Lactobacilli, the pyruvate which is formed is subsequently reduced by the lactate dehydrogenase (LDH) into lactate which accumulates in the cell. In some bacteria, the LDH is activated by fructose 1,6 diphosphate (FDP). When the FDP is absent, the LDH ac-tivity is low and the glucose catabolism leads to terminal products such as acetate, acetoin or ethanol. In another Lactobacillus such as Lactobacillus plantarum, the LDH is FDP-independent but lactate is metabolized into acetate in the presence of oxygen and glucose depletion. The regulation of this process is unknown. Several enzymes may be involved in this process; the NAD-independent lactate dehydrogenase; the lactate oxidase; the pyruvate formate lyase; the pyruvate dehydrogenase; the pyruvate oxidase and the NADH oxidase with formation of H₂O₂ or H₂O and also the NADH peroxidase. These activities were tested in L plantarum and L sake grown in similar conditions. A pyruvate oxidase activity was detected only in L plantarum in aerobiosis. We have shown that the aceate produced from lactate inhibits the growth of pseudomonads in oxygenated co-cultures.

Résumé - Les lactobacilles homo- et hétérofermentaires facultatifs oxydent le glucose; le pyruvate formé est normalement réduit en lactate par la lactate deshydrogénase (LDH) et s'accumule dans la plupart des cas. La LDH de certaines de ces bactéries est activée par le fructose 1,6 diphosphate (FDP). En l'absence de ce dernier, la LDH a une activité faible et le catabolisme aboutit à des produits terminaux tels l'acétate l'acétoïne ou l'éthanol. Chez d'autres lactobacilles en particulier chez Lactobacillus plantarum qui présentent une LDH FDP indépendante on constate qu'en présence d'oxygène après épuisement du glucose du milieu le lactate est métabolisé et transformé en acétate. La régulation des mécanismes n'est pas connue. Les différents systèmes enzymatiques pouvant être envisagés pour expliquer cette transformation ont été pris en considération : lactate deshydrogénase NAD indépendante, lactate oxydase, pyruvate formate lyase, pyruvate deshydrogénase, pyruvate oxydase ainsi que NADH oxydase, avec production de peroxyde d'hydrogène ou d'eau ou encore NADH peroxydase. Ces activités ont été testées chez L plantarum et chez Lactobacillus sake cultivés dans les mêmes conditions. Nous avons pu mettre en évidence une pyruvate oxydase chez L plantarum uniquement en culture aérobie. Cette potentialité de production d'acétate à partir de lactate chez certaines souches est la raison de leur activité antagoniste à l'égard de la croissance des pseudomonades en cultures mixtes.