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Issue
Lait
Volume 73, Number 2, 1993
5th Meeting of the " Club des Bactéries Lactiques ".
Page(s) 97 - 108
DOI http://dx.doi.org/10.1051/lait:199327
Lait 73 (1993) 97-108
DOI: 10.1051/lait:199327

Les peptidases des lactocoques

V. Monnet, M.P. Chapot-Chartier and J.C. Gripon

Unité d'enzymologie, station de recherches laitières, INRA, 78352 Jouy-en-Josas, France

Abstract - Lactococcal peptidases
Lactococci are nutritionally fastidious and are auxotrophic for several amino acids. In order to find the nitrogen source necessary to grow to high cell density, these bacteria need to hydrolyze milk proteins. A cell envelope-associated proteinase (which is now well characterized) releases peptides composed of > 5 residues. These peptides are further hydrolyzed into free amino acids and small peptides which can be transported through the cytoplasmic membrane by active transport systems. In addition to their role in nitrogen supply, peptidases are responsible for the degradation of bitter peptides in cheese and for the release of ree amino acids and small peptides which are precursors of aromatic compounds. The lactococcal peptidasic system is composed of at least 3 aminopeptidases, one dipeptidase, one tripeptidase, one X-prolyl-dipeptidyl-aminopeptidase, one prolidase and 3 endopeptidases. Up to now, the genes coding for 3 different peptidases have been cloned and sequenced: pepN and pepC, each of them encoding an aminopeptidase with broad specificity, and pepX encoding the X-prolyl-dipeptidyl-aminopeptidase. The properties, the cellular location and the role of these enzymes in bacterial nutrition are discussed in this review.


Résumé - Les lactocoques sont exigeants sur le plan nutritionnel et sont auxotrophes pour certains acides aminés. Pour trouver l'azote aminé nécessaire à leur croissance optimale, ces bactéries doivent hydrolyser les protéines du lait. Une protéinase liée aux enveloppes cellulaires (maintenant bien caractérisée) libère des peptides de taille supérieure à 5 résidus. Ces derniers sont hydrolysés par des peptidases en acides aminés libres et en petits peptides capables d'être transportés à travers la membrane par des systèmes de transport actif. Outre leur rôle dans la nutrition azotée, les peptidases permettent, dans les fromages, l'hydrolyse des peptides amers et la libération d'acides aminés libres et de petits peptides, précurseurs de composés d'arômes. Le système peptidasique des lactocoques comprend au moins 3 aminopeptidases, une dipeptidase, une tripeptidase, une X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase, une prolidase, et 3 endopeptidases. Actuellement, les gènes codant pour 3 peptidases différentes ont été clonés et séquencés. Il s'agit des gènes pepN et pepC codant chacun pour une aminopeptidase de spécificité large, et du gène pepX codant pour la X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase. Les propriétés, la localisation cellulaire et le rôle de ces enzymes dans la nutrition azotée des lactocoques sont discutés dans cette revue.


Key words: proteolysis / peptidases / nitrogen nutrition / Lactococcus lactis

Mots clés : protéolyse / peptidases / nutrition azotée / Lactococcus lactis