Lait 85 (2005) 141-152
DOI: 10.1051/lait:2005005

Angiotensin I-converting-enzyme (ACE)-inhibitory activity of tryptic peptides of ovine -lactoglobulin and of milk yoghurts obtained by using different starters

Jean-Marc Chobert, Khaled El-Zahar, Mahmoud Sitohy, Michèle Dalgalarrondo, François Métro, Yvan Choiset and Thomas Haertlé

Laboratoire d'Étude des Interactions des Molécules Alimentaires, INRA, rue de la Géraudière, BP 71627, 44316 Nantes Cedex 3, France

(Received 27 September 2004 - Accepted 7 December 2004 / Published online: 25 February 2005)

Abstract - The aim of this study was to investigate the angiotensin I-converting-enzyme (ACE)-inhibitory activity of tryptic hydrolysates of ovine -lactoglobulin, and of yoghurts made by using different starters. Ovine -lactoglobulin (a mixture of variants A and B at a ratio of 50/50) was subjected to trypsin activity. The degree of hydrolysis of native whole -lactoglobulin reached 56, 72, 93 and 95% after 1, 2, 8 and 24 h, respectively. ACE-inhibitory activity of tryptic hydrolysates increased with the time of hydrolysis, yielding 85, 88 and 92% after 2, 12 and 24 h, respectively. The determination of ACE-inhibitory activity of some tryptic peptides separated by RP-HPLC and identified by mass spectroscopy showed that the more hydrophilic peptides showed the higher activity. Yoghurts obtained by fermentation of ovine milk with four different sets of starters, and their fractions soluble or not at pH 4.6 also showed an ACE-inhibitory activity. The maximum activity was obtained in the case of insoluble fractions at pH 4.6 of yoghurts made with the set of starters YC-183.

Résumé - Activité inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (ECA) de peptides trypsiques de la -lactoglobuline du lait de brebis et de yoghourts obtenus à partir de différents levains. Une activité inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (ECA) a été recherchée dans les peptides trypsiques de la -lactoglobuline du lait de brebis et dans des fractions issues de yoghourts fabriqués à partir de différents ferments lactiques. La -lactoglobuline ovine (un mélange des variants A et B) a été soumise à une hydrolyse trypsique. Les degrés d'hydrolyse de la -lactoglobuline ont atteint 56, 72, 93 et 95 % respectivement après 1, 2, 8 et 24 h d'hydrolyse. L'activité inhibitrice de l'ECA des hydrolysats trypsiques augmentait avec la durée de l'hydrolyse, atteignant 85, 88 et 92 % respectivement après 2, 12 et 24 h. La détermination de l'activité inhibitrice de l'ECA de quelques peptides trypsiques séparés par CLHP en phase inversée et identifiés par spectrométrie de masse a montré que les peptides les plus hydrophiles présentaient l'activité la plus grande. Des yoghourts fabriqués par fermentation du lait de brebis à l'aide de quatre compositions différentes de levains ainsi que leurs fractions solubles ou non à pH 4,6 présentaient aussi une activité inhibitrice de l'ECA. Le maximum d'activité a été obtenu avec les fractions insolubles à pH 4,6 de yoghourts fabriqués avec le levain YC-183.

Key words: ovine milk / tryptic peptide / yoghurt / ACE-inhibitory activity

Mots clés : lait de brebis / peptide trypsique / yaourt / activité inhibitrice de l'ECA

Corresponding author: Jean-Marc Chobert chobert@nantes.inra.fr

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