Lait 79 (1999) 587-594
DOI: 10.1051/lait:1999648

Adsorption kinetics of β-lactoglobulin at the air / solution interface: impact of pre-heating and addition of isoamyl acetate

Isabelle Marin and Perla Relkin

Laboratoire de biophysique des matériaux alimentaires, département science de l'aliment, École nationale supérieure des industries alimentaires, 1, avenue des Olympiades, 91744, Massy cedex, France

(Received 11 March 1999; accepted 15 July 1999)

Abstract - We compared the kinetics of adsorption at the air / solution interface of β-lactoglobulin alone or in mixture with isoamyl acetate at a concentration where it remains water-soluble. Addition of isoamyl acetate to β-lactoglobulin, at molar ratios equal to 1 or 2, led to a decrease in the surface tension in the short-time region, but the steady-state value of surface tension was close to that of pre-heated solution of β-lactoglobulin alone, only for molar ratio equal to 2. Pre-heating mixtures at this molar ratio increased the adsorption kinetics more significantly in comparison with non-heated mixtures and pre-heated pure solutions of β-lactoglobuline. In parallel, tryptophan spectrofluorimetric spectra obtained from non-heated or pre-heated solutions indicated in both cases that addition of isoamyl acetate to β-lactoglobulin were accompanied by a quenching of fluorescence intensity, while a slight red-shift in wavelength of maximum fluorescence intensity occured only for pre-heated mixtures. The results were discussed in terms of formation of β-lg / IAA complexes with a specific activity at the air / solution interface. © Inra / Elsevier, Paris.

Résumé - Cinétiques d'adsorption de la β-lactoglobuline à l'interface air / liquide : influence du préchauffage et de l'addition d'acétate d'isoamyl
Nous avons comparé les cinétiques d'adsorption à l'interface air / liquide de la β-lactoglobuline en l'absence ou en présence d'acétate d'isoamyl, à des concentrations où le composé d'arôme est encore soluble dans l'eau. Nous avons observé que pour des rapports molaires d'acétate d'isoamyl / β-lactoglobuline égaux à 1 ou 2, les valeurs de la tension de surface aux temps courts sont inférieures à celle de β-lactoglobuline pure, mais la valeur aux temps longs n'est proche de celle de la β-lactoglobuline préchauffée qu'au rapport molaire égal à 2. La cinétique d'adsorption à l'interface air / liquide, de la β-lactoglobuline est nettement accélérée lorsque le mélange au rapport molaire égal à 2 a été préchauffé. Parallèlement, les spectres de fluorescence du tryptophane, obtenus à partir des différentes solutions étudiées, ont montré une diminution de l'intensité de fluorescence pour tous les mélanges β-lg / AIA. alors qu'un léger déplacement vers le rouge de la longueur d'onde d'intensité maximale n'a été observé que dans le cas des mélanges préchauffés. Les différences de cinétique d'adsorption de la β-lactoglobuline. observées dans les différentes conditions étudiées, sont discutées en termes de formation de complexe entre la β-lg et le composé d'arôme, pouvant avoir une activité de surface spécifique. © Inra / Elsevier, Paris.

Key words: β-lactoglobulin / aroma compound / protein-ligand complex / surface activity / air-water interface

Mots clés : β-lactoglobuline / composé d'arôme / complexe protéine-ligand / activité de surface / interface eau-air

Corresponding author: Perla Relkin relkin@ensia.inra.fr