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Issue
Lait
Volume 82, Number 5, September-October 2002
Page(s) 555 - 566
DOI https://doi.org/10.1051/lait:2002032


Lait 82 (2002) 555-566
DOI: 10.1051/lait:2002032

Studies on the thermal sensitivity of $\gamma$-glutamyl transpeptidase measured with a modified test procedure and compared with that of alkaline phosphatase and lactoperoxidase in milk

Mustapha Blel, Marie-France Guingamp, Jean-Luc Gaillard and Gérard Humbert

Laboratoire des BioSciences de l'Aliment, USC INRA, Faculté des Sciences, Université Henri Poincaré-Nancy 1, BP 239, 54506 Vandoeuvre-lès-Nancy Cedex, France

(Received 5 July 2001; accepted 4 October 2001)

Abstract
The milk enzyme $\gamma$-glutamyl transpeptidase ( $\gamma$-GT) might be a useful indicator for monitoring the various conditions of milk pasteurisation. In the present work, $\gamma$-GT activity was measured using Clarifying Reagent® to facilitate spectrophotometric measurement. The proposed method exhibited a good sensitivity (7.1 mU $\cdot$mL -1) and a satisfying repeatability with a CV of 3% ( n = 20). It was well correlated with the reference method for $\gamma$-GT activity measurement in 40 bovine milk samples ( r = 0.98). The stability of $\gamma$-GT to milk heat treatments was compared with that of alkaline phosphatase (ALP) and lactoperoxidase. The thermal denaturation characteristics of $\gamma$-GT were very close to those of lactoperoxidase. $\gamma$-GT and ALP were of interest to control the label "made from raw milk" in Camembert cheese. This method could be suitable for routine quality control and assessment of mild heat treatment.

Résumé
Étude de la thermosensibilité de la $\gamma$-glutamyl transpeptidase, mesurée à l'aide d'une méthode modifiée faisant appel à la transparisation, comparée à celles de la phosphatase alcaline et de la lactoperoxydase dans le lait. La $\gamma$-glutamyl transpeptidase ( $\gamma$-GT) est une enzyme du lait qui pourrait être un indicateur utile pour la surveillance des conditions de pasteurisation du lait. Dans la méthode proposée, l'activité de la $\gamma$-GT a été mesurée en utilisant le Réactif de Transparisation(r) pour faciliter la mesure spectrophotométrique. La méthode proposée présente une bonne sensibilité (7,1 mU $\cdot$mL -1) et une répétabilité satisfaisante avec un CV de 3 % ( n = 20). Les résultats de la mesure d'activité $\gamma$-GT de 40 échantillons de lait bovin obtenus par la méthode proposée sont en bonne corrélation avec ceux obtenus par la méthode de référence ( r = 0,98). La stabilité de la $\gamma$-GT dans le lait soumis à différents traitements thermiques a été comparée à celles de la phosphatase alcaline (ALP) et de la lactoperoxydase. Les caractéristiques de la dénaturation thermique de la $\gamma$-GT étaient très proches de celles de la lactoperoxydase. Les activités $\gamma$-GT et ALP résiduelles pourraient être intéressantes pour le contrôle de l'appellation " au lait cru " du camembert. L'utilisation de cette méthode serait possible en analyse de routine pour le contrôle de la qualité ainsi que pour l'évaluation des traitements thermiques modérés.


Key words: Bovine milk / cheese / $\gamma$-glutamyl transpeptidase / alkaline phosphatase / lactoperoxidase / heat treatment

Mots clés : Lait / fromage / $\gamma$-glutamyl transpeptidase / phosphatase alcaline / lactoperoxydase / traitement thermique

Correspondence and reprints: Gérard Humbert Tel.: (33) 3 83 68 42 68; fax: (33) 3 83 68 42 74;
    e-mail: Gerard.Humbert@scbiol.uhp-nancy.fr

© INRA, EDP Sciences 2002

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