Aptitude à la gélification thermique de la β-lactoglobuline : influence du pH, de l'environnement ionique et de la présence des autres protéines du lactosérum

Abstract - Heat-induced gelation of β-lactoglobulin. Influence of pH, ionic strength and presence of other whey proteins
Using dynamic rheological measurements, heat-induced gelation of β-lactoglobulin (β-Lg) was studied individually in different conditions (pH, mineral salts) and in mixture with α-lactalbumin (α-La), caseinomacropeptide (CMP) and bovine serum albumin (BSA). The temperature of the onset of gelation (Tm), defined as the temperature at which the elastic modulus (G') becomes measurable, decreased from 87.5 to 77.5 °C between pH 3.0 and 5.0; between pH 5.0 and 9.0, the Tm decreased continuously from 77.5 to 60 °C for the non-electrodialysed solution, whereas the electrodialysed solution did not gel at pH 7.0 and 8.0. For the same ionic strength (μ), the addition of CaCl₂ decreased the Tm more efficiently than did the NaCl. A maximum of firmness (G'_max at 95 °C) of 10% β-Lg gels was obtained on both sides of the isoelectrical pH (pHi) of β-Lg, and for an optimal μ (100 mmol / l of NaCl or 8.5 mmol / l of CaCl₂ at pH 7.0). At neutral pH, the level of G'_max and the corresponding μ were 3-4-times lower for CaCI₂ than for NaCl. The gels of β-Lg were white and opaque in a pH range around the pHi of β-Lg; the higher the μ, the wider the pH range. Beyond this pH region, the gels became translucent. The heat-induced gelation of β-Lg was influenced by the other whey proteins (pH 4.0 and 8.0). Thus, the Tm of a β-Lg solution decreased in the presence of α-La or BSA; the latter, and also the CMP, increased the firmness of β-Lg gels. Finally, the CMP (15%) was found to have interesting individual gelling properties at pH 4.0 and 20 °C.

Résumé - La gélification thermique de la β-lactoglobuline (β-Lg) a été étudiée par des mesures rhéologiques en régime dynamique en fonction du pH (3,0 à 9,0-10,0), de la concentration en sels minéraux (NaCl, CaCl₂) et de la présence d'α-lactalbumine (α-La), de caséinomacropeptide (CMP) ou de sérum albumine bovine (SAB). La température (Tm) à partir de laquelle le module élastique (G') devient mesurable, diminue de 87,5 à 77,5 °C de pH 3,0 à 5,0; de pH 5,0 à 9,0, la Tm diminue de 77,5 à 60 ^°C dans le cas de la solution non électrodialysée, alors que la solution électrodialysée ne gélifie pas à pH 7,0 et 8,0. À même force ionique (μ), l'addition de CaCl₂ diminue la Tm de façon beaucoup plus efficace que la NaCl. La fermeté (G' à 95 °C) des gels de β-Lg présente une valeur maximale (G'_max) de part et d'autre du pH isoélectrique de la β-Lg, et pour une μ optimale (100 mmol / l de NaCl ou 8,5 mmol / l de CaCI₂ à pH 7,0). À pH 7,0, le niveau de G'_max et la μ correspondante sont 3-4 fois plus faibles dans le cas du CaCl₂ que dans celui du NaCl. Les gels de β-Lg présentent un aspect blanc et opaque dans une gamme de pH autour du pHi de la β-Lg d'autant plus large que la μ est élevée. En dehors de ces pH, le caractère translucide des gels s'accentue. Les autres protéines du lactosérum exercent une influence non négligeable sur la gélification de la β-Lg (pH 4,0 et 8,0). La Tm d'une solution de β-Lg diminue en présence d'α-La ou de SAB; cette dernière, de même que le CMP, améliore la fermeté des gels de β-Lg. Enfin, le CMP présente d'intéressantes propriétés gélifiantes individuelles (15%) à pH 4,0 et environ 20 °C.