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Issue
Lait
Volume 73, Number 2, 1993
5th Meeting of the " Club des Bactéries Lactiques ".
Page(s) 109 - 117
DOI https://doi.org/10.1051/lait:199328
Lait 73 (1993) 109-117
DOI: 10.1051/lait:199328

Analyse de la réponse au choc thermique chez les Streptomyces : caractérisation de protéines chaperons et détection de modifications post-traductionneIles thermo-dépendantes

P. Mazodiera, G. Guglielmia, P. Servanta, C. Thompsona and J. Daviesb

a  Unité de génie microbiologique, Institut Pasteur, 28, rue du Dr Roux, Paris 75015, France
b  Department of Microbiology, University of British Columbia, Vancouver, BC V6T 1Z3, Canada

Abstract - Survey of the heat-shock response in Streptomyces. Characterization of chapero-nins and detection of temperature dependent post-translational modification
Exposure of living cells to heat shock results in dramatic changes in their pattern of protein synthesis. Some of the proteins induced are strongly conserved in the course of evolution this is the case for the molecular chaperon GroEL. In spite of the critical and diverse functions of the GroEL protein only one groEL gene has been reported in the numerous eubacteria that have been studied. However at least 2 groEL-like genes were present in al the Streptomyces species we tested. In Streptomyces albus the 2 groEL like genes groEL1 and groEL2 encode 3 proteins HSP56, HSP58 and an unusual HSP18. HSP58 and HSP18 which correspond to the N-terminal part of HSP58 are encoded by groEL1. Biochemical and immunological studies of HSP18 indicate a posttranslational modification of HSP18. Furthermore temperature-dependent posttranslational modification of GroEL and "GroEL like" proteins could be a common feature in bacteria; some of those modifications could be detected with monoclonal antibodies.


Résumé - Afin de déterminer le rôle des heat shock proteins (HSP) dans certains des processus originaux propres aux streptomycètes (production d'antibiotiques, différenciation, sporulation), nous avons étudié la réponse à un choc thermique chez ceux-ci. Chez tous les streptomycètes étudiés 2 gènes de type groEL ont été mis en évidence. D'autre part nous avons montré que 3 protéines de type GroEL HSP18, HSP56 et HSP58 sont codées par ces 2 gènes chez S albus. Le produit du gène groEL1 est à 30°C une protéine de 58 kDa (HSP58), mais à haute température, une partie des messagers est traduite en une protéine écourtée de 18 kDa (HSP18). HSP18 est également modifiée par l'adjonction d'un groupement chimique original. La modification post-traductionnelle semble être un phénomène général des protéines GroEL. L'étude immunologique suggère en effet qu'il y a une grande variation dans le caractère immunitaire des 3 protéines et que certains des épitopes reconnus sont dus à des modifications post-traductionnelles, thermo-dépendantes.


Key words: heat shock / chaperonin / GroEL / post translational modification / Streptomyces albus

Mots clés : choc thermique / chaperon / GroEL / modification post-traductionnelle / Streptomyces albus