Lait 78 (1998) 633-646
DOI: 10.1051/lait:1998656

Identification of casein peptides interacting with polysulfone ultrafiltration membranes

Line Gourley^a, Sylvie F. Gauthie^a, Yves Pouliot^a, Daniel Mollé^b, Joëlle Léonil^b and Jean-Louis Maubois<sup>b

a</sup>  Département de sciences des aliments et de nutrition, Centre de recherche Stela, université Laval, Sainte-Foy, G1K7PA, PQ, Canada
^b  Laboratoire de recherches de technologie laitière, Inra, 65, rue de Saint-Brieuc, 35042 Rennes cedex, France

(Received 8 January 1998; accepted 27 July 1998)

Abstract - Polysulfone (PSf) ultrafiltration membranes can be used for the fractionation of casein hydrolysates. However, the major limiting factor of this application remains the important permeation flux decline encountered during filtration. Previous studies showed that peptide-membrane interactions could affect both the flux decline and specific rejection properties of PSf. A complementary study showed that static adsorption of casein hydrolysate on PSf modifies the surface energy parameters of the membrane. Therefore, static adsorption experiments were conducted in order to identify the adsorbed peptides which would initiate fouling of PSf membranes. The adsorption was performed under different physico-chemical conditions, namely pH 6.0, 8.0, and 10.0, without or with addition of EDTA, followed by acidic and basic desorption of adsorbed material. Membranes of 50 kDa (MMCO) were chosen in order to minimize the effect of steric exclusion. The material collected from desorption experiments was referred to as adsorbed peptides and were analyzed by one-line RP-HPLC / mass spectrometer. The modification of physico-chemical conditions (pH / EDTA) of the solution did not influence the adsorption profile of the peptides to a large extent. However, the balance size / hydrophobicity / charge of the peptides reflected more their adsorption behaviour in terms of attractive or repulsive interactions with the membrane. Thus, the peptides were classifïed in three groups according to these characteristics: I) hydrophobic peptides presenting high affinity with the membrane (α ≥ 1.25); II) peptides presenting no specificity between total hydrolysate and membrane (0.75 < α < 1.25), and III) peptides excluded from the membrane (0.75 ≤ α) which were classified as acidic, neutral, and basic peptides. © Inra / Elsevier, Paris.

Résumé - Identification de peptides caséiques interagissant avec les membranes ultrafiltrantes de polysulfone
Les membranes d'ultrafiltration de polysulfone (PSf) peuvent être utilisées pour le fractionnement d'hydrolysats caséiques. Cependant, cette application est limitée par la chute importante des flux de perméation observée durant la filtration. Des études préliminaires ont démontré que des interactions peptide-membrane pouvaient affecter la chute du flux de perméation et les propriétés de rejet du PSf. Une étude complémentaire montrait que l'adsorption statique d'un hydrolysat de caséine modifie les paramètres énergétiques de la surface membranaire. Des travaux sur l'adsorption statique ont donc été menés afin d'identifier les peptides adsorbés pouvant initier l'encrassement des membranes de PSf. L'adsorption a été effectuée sous les conditions physicochimiques suivantes : pH 6,0. 8,0 et 10,0 avec ou sans l'ajout d'EDTA, suivi d'une désorption acide et basique du matériel adsorbé. Des membranes de 50 kDa ont été choisies de façon à minimiser l'effet d'exclusion stérique. Les peptides adsorbés, recueillis de la désorption, ont été analysés par couplage RP-HPLC / spectromètre de masse. La modification des conditions physico-chimiques (pH / EDTA) de la solution a eu peu d'effet sur le profil d'adsorption des peptides. En revanche, la balance taille / hydrophobicité / charge des peptides influençait leur adsorption via des interactions attractives ou répulsives avec la membrane. Les peptides ont donc été classifiés en trois groupes, selon ces caractéristiques, afin d'expliquer leur affinité pour la membrane. © lnra / Elsevier. Paris.

Key words: polysulfone / adsorption / casein peptide / identification / mass spectrometry

Mots clés : polysulfone / adsorption / peptide caséique / identification / spectrométrie de masse

Corresponding author: Yves Pouliot Yves.Pouliot@aln.ulaval.ca