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Lait
Volume 72, Number 6, 1992
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Page(s) | 533 - 543 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/lait:1992638 |
DOI: 10.1051/lait:1992638
Purification and partial characterization of an esterase from Lactococcus lactis ssp lactis strain ACA-DC 127
E. Tsakalidou and G. KalantzopoulosLaboratory of Dairy Research, Agricultural University of Athens, 118 55 Athens, Greece
(Received 2 March 1992; accepted 17 August 1992)
Abstract - An esterase from Lactococcus lactis spp lactis strain ACA-DC 127, isolated from Greek Feta cheese, was purified on DEAE-cellulose and Sephadex G-100. The enzyme had a molecular weight of 68 000, with an optimum activity on 4-nitrophenyl butyrate at pH 8.0 at 45 °C with Km = 1.11 mmol.l-1. The esterase was capable of degrading synthetic substrates of low molecular weight. It was strongly inactivated by PMSF. 1,10-phenanthroline and EDTA had no effect on enzyme activity. The bivalent cations Hg2+ and Cu2+ inhibited the esterase activity.
Résumé - Purification et caractérisation partielle d'une estérase intracellulaire de Lactococcus lactis spp lactis, souche ACA-DC 127
Une estérase intracellulaire d'une souche Lactococcus lactis ssp lactis ACA-DC 127, isolée du fromage grec féta, a été purifiée sur DEAE-cellulose et Sephadex G-100. L'enzyme a un poids moléculaire de 68 000. Son activité est optimale pour le butyrate de 4-nitrophénol à un pH 8,0 et à la température de 45 °C avec une Km = 1,11 mmol.l-1. L'action hydrolytique de l'estérase est spécifique pour les substrats synthétiques de faible poids moléculaire. L'enzyme est inactivée en présence de PMSF. Le 1,10-phénanthroline et l'EDTA n'ont aucune influence sur l'activité de l'enzyme. Les cations bivalents Hg2+ et Cu2+ inhibent l'activité de l'estérase.
Key words: Lactococcus lactis ssp lactis / esterase / purification / activity / characterization
Mots clés : Lactococcus lactis spp lactis / estérase / purification / activité / caractérisation