Purification and partial characterization of an esterase from Lactococcus lactis ssp lactis strain ACA-DC 127

Abstract - An esterase from Lactococcus lactis spp lactis strain ACA-DC 127, isolated from Greek Feta cheese, was purified on DEAE-cellulose and Sephadex G-100. The enzyme had a molecular weight of 68 000, with an optimum activity on 4-nitrophenyl butyrate at pH 8.0 at 45 °C with K_m = 1.11 mmol.l^-1. The esterase was capable of degrading synthetic substrates of low molecular weight. It was strongly inactivated by PMSF. 1,10-phenanthroline and EDTA had no effect on enzyme activity. The bivalent cations Hg²⁺ and Cu²⁺ inhibited the esterase activity.

Résumé - Purification et caractérisation partielle d'une estérase intracellulaire de Lactococcus lactis spp lactis, souche ACA-DC 127
Une estérase intracellulaire d'une souche Lactococcus lactis ssp lactis ACA-DC 127, isolée du fromage grec féta, a été purifiée sur DEAE-cellulose et Sephadex G-100. L'enzyme a un poids moléculaire de 68 000. Son activité est optimale pour le butyrate de 4-nitrophénol à un pH 8,0 et à la température de 45 °C avec une K_m = 1,11 mmol.l^-1. L'action hydrolytique de l'estérase est spécifique pour les substrats synthétiques de faible poids moléculaire. L'enzyme est inactivée en présence de PMSF. Le 1,10-phénanthroline et l'EDTA n'ont aucune influence sur l'activité de l'enzyme. Les cations bivalents Hg²⁺ et Cu²⁺ inhibent l'activité de l'estérase.