Lait 63 (1983) 116-128
DOI: 10.1051/lait:1983625-62610

Etude électrophorétique de la protéolyse au cours de l'affinage des fromages à pâte persillée du type bleu d'Auvergne

P. TRIEU-CUOT and J. C. GRIPON

Laboratoire de Biochimie et Technologie Laitières, Institut National de la Recherche Agronomique, C.N.R.Z. - 78350 Jouy-en-Josas (France)

Abstract - Electrophoretic study of proteolysis during ripening of blue cheese (bleu d'auvergne type)
Electrophoresis, isoelectric focusing and 2-dimensional electrophoresis were used to study the development of proteolysis during "bleu d'Auvergne" ripening.
The importance of modifications due to Penicillium roqueforti was clearly evidenced. The respective activities of the metallo- and aspartyl-proteinases synthesized by this mold were characterized and followed using β-casein degradation products as marquers. The activities of the two enzymes were detectable immediatly after the appearance of the Penicillium. There after the amount of β-casein degradation peptides resulting from the metalloproteinase decreased while that of a major product resulting from the aspartyl proteinase increased suggesting that this enzyme is still active al least after 30 d. of ripening.
The studied electrophoretic diagramms revealed qualitatively that the proteolysis due to P. roqueforti in blue cheese is very similar to that due to P. caseicolum in white molded cheese such as camembert (J. Dairy Res. (1982), 49, 501-510). The alkaline milk proteinase seemed to be less active in the "bleu d'Auvergne" than in camembert type cheese probably because the pH of the curd is lower

Résumé - L'évolution de la protéolyse au cours de l'affinage de bleus d'Auvergne a été suivie par électrophorèse, focalisation isoélectrique et électrophorèse bidimensionnelle.
L'importance des dégradations produites par le Penicillium roqueforti est clairement mise en évidence. Les actions respectives de la métalloprotéase et de l'aspartyle protéase excrétées par la moisissure ont été caractérisées et suivies à l'aide de produits de dégradation de la caséine β utilisés comme marqueurs. Ces deux enzymes sont actives dès le développement du Penicillium. Ultérieurement, l'intensité de coloration des produits résultant de la métalloprotéase diminue alors que celle d'un produit majeur résultant de l'aspartyle protéase augmente, suggérant que cette enzyme poursuit son action jusqu'à 30 jours d'affinage au moins.
Les diagrammes électrophorétiques étudiés révèlent que, qualitativement, la protéolyse développée par le P. roqueforti dans les pâtes persillées est très voisine de celle due au P. caseicolum dans les fromages à croûte fleurie (J. Dairy Res. (1982), 49, 501-510). La protéase alcaline du lait semble moins active dans les bleus d'Auvergne étudiés que dans les fromages de type camembert probablement parce que le pH de la pâte est moins élevé

Key words: Ripening / Proteolysis / Blue cheese / Bleu d'Auvergne / Penicillium roqueforti / Metalloproteinase / Aspartyl proteinase / Electrophoresis / Isoelectric focusing / 2-dimensional electrophoresis

Mots clés : Affinage / Protéolyse / Pâte persillée / Bleu d'Auvergne / Penicillium roqueforti -Métalloprotéase / Aspartyle protéase / Electrophorèse / Focalisation isoélectrique / Electrophorèse bidimensionnelle