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Issue
Lait
Volume 60, Number 595-596, 1980
Page(s) 238 - 253
DOI https://doi.org/10.1051/lait:1980595-59614
Lait 60 (1980) 238-253
DOI: 10.1051/lait:1980595-59614

Caractérisation du système enzymatique protéolytique d'Aeromonas hydrophila LP 50

Françoise DENIS and Louise VEILLET-PONCET

Laboratoire de Microbiologie Alimentaire, E.N.S.A.I.A. - I.N.P.L., Nancy

(Reçu pour publication en février 1980.)

Abstract - Characteristics of the proteolytic enzymatic system of aeromonas hydrophila LP 50
The characteristics of the proteolytic enzymatic system of Aeromonas hydrophila LP 50 have been determined on different crude enzymatic extracts obtained from acellular filtrates and selected following their proteolytic activities previously studied according to the growth of the strain.
The endopeptidase activity, on casein, presents a maximum at 50° C for a pH of 8 - 8,2. When the denatured hemoglobin and azocasein are used as substrates, the optimum temperature is 40° C for an optimum pH about 7,5 - 8.
The aminopeptidase activity, on L-leucin-para-nitroanilid, is optimum for a temperature of 55° C and a pH of 7,5.
The aminopeptidase activity seems less thermolabile than the endopeptidase activity.
This exocellular proteolytic enzymatic system, active at neutral pH or slightly alkaline, is inhibited by the E.D.T.A., the P.M.S.F. and the L-cystein-HCl


Résumé - Les caractères du système enzymatique protéolytique d'Aeromonas hydrophila LP 50 ont été déterminés sur différents extraits enzymatiques bruts obtenus à partir des filtrats acellulaires et choisis suivant leurs activités protéolytiques préalablement étudiées en fonction de la croissance de la souche.
Sur caséine, l'activité endopeptidasique présente un maximum à 50° C pour un pH de 8 - 8,2.
Lorsque l'hémoglobine dénaturée et l'azocaséine sont utilisées comme substrats, la température optima est de 40° C pour un pH optimum voisin de 7,5 - 8.
L'activité aminopeptidasique, sur L-leucine-para-nitroanilide, est optima pour une température de 55° C et un pH de 7,5.
L'activité aminopeptidasique semble moins thermolabile que l'activité endopeptidasique.
Ce système enzymatique protéolytique exocellulaire, actif à pH neutre ou légèrement alcalin, est inhibé par l'E.D.T.A., le P.M.S.F. et la L-cystéine-HCl