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Issue
Lait
Volume 52, Number 518, 1972
Page(s) 571 - 585
DOI https://doi.org/10.1051/lait:197251833
Lait 52 (1972) 571-585
DOI: 10.1051/lait:197251833

Dégradation de alphas, bêta et kappa-caséine par la suspension de germes des bactéries de la fermentation lactique

J. RYMASZEWSKI, S. POZNANSKI and M. MARKOWICZ-ROBACZEWSKA

(Institut du Génie et de la Biotechnologie Alimentaire de l'Université Agricole d'Olsztyn - Pologne)

(Reçu pour publication en janvier 1972)

Abstract - On the basis of increased nitrogen amounts, as soluble at pH 4.6, available α-NHL2 groupe nitrogen, starch-gel electrophoretic distribution and DEAE-cellulose chromatographic distribution, the degree of proteolysis was investigated, for isoelectric, αs, β and χ caseins, as degraded by germ suspension of lactic acid bacteria.
Of all strain analysed, the strains of Str. lactis T1 and Str. diacetilactis 157 were found to possess the highest proteolytic activity, while the activity of the Str. cremoris strain 319 was much lower.
Within the total casein fraction, the β and χ fractions were degraded with the highest intensity, while the degradation of αs-casein was much weaker.
Enzymes of bacterial strains analysed possessed differentiatied proteolytic ability for various casein fractions, as related to pH values of substrate.
Two ranges of maximum proteolytic activity were found to be present, at pH 5.6 and pH 7.0 respectively.
The various nature of proteolysis products of casein and its fractions indicate that the strains of Str. lactis T1 and Str. diacetilactis 157 are provided with enzyme apparatus involving a differentiated system of peptidohydrolases which have a specific effect on individual casein fractions.
The DEAE-cellulose chromatography appeared to be more effective than the starch-gel electrophoresis was for investigating the degradation extent of casein fractions


Résumé - Sur la base des accroissements de l'azote, soluble à pH 4,6, des groupes disponibles de α-NFL2, de la distribution électrophorétique sur gel d'amidon et la distribution chromatographique sur DEAE-cellulose, on a examiné le degré de protéolyse des caséines : isoélectrique, αs, β et χ, dégradées par des suspensions de germes lactiques.
On a constaté que, de toutes les souches analysées, ce sont celles de Str. lactis T1 et Str. diacetilactis 157 qui possédaient l'activité protéolytique la plus élevée, tandis que celle de Str. cremoris 157 était beaucoup plus faible.
Parmi des fractions de la caséine totale, ce sont celles de β et χ dont la décomposition paraissait la plus intense, bien plus que celle de la fraction αs.
Les enzymes des souches des bactéries analysées possédaient une aptitude différenciée à la protéolyse des fractions de caséine en relation avec le pH du substrat. On a constaté deux sphères d'activité protéolytique maximale, l'une à pH 5,6 et l'autre à pH 7,0.
La nature variée des produits de protéolyse de la caséine et de ses fractions indique que l'appareil enzymatique des souches de Str. lactis T1 et Str. diacetilactis 157 était pourvu d'un système différencié de peptidohydrolases révélant un effet spécifique envers les diverses fractions de caséine.
La chromatographie sur DEAE-cellulose s'est montrée préférable pour étudier le degré de dégradation des fractions de caséine, en comparaison avec l'électrophorèse sur gel d'amidon