Casein hydrolysates as a source of antimicrobial, antioxidant and antihypertensive peptidesLes hydrolysats de caséine comme source de peptides antimicrobiens, antioxydants et anti-hypertensifs

Free access article

Issue		Lait Volume 87, Number 4-5, July-October 2007 27th IDF World Dairy Summit and Congress


Page(s)		241 - 249
DOI		http://dx.doi.org/10.1051/lait:2007019
Published online		26 October 2007

Lait 87 (2007) 241-249
DOI: 10.1051/lait:2007019

Casein hydrolysates as a source of antimicrobial, antioxidant and antihypertensive peptides

Iván López-Expósito, Ana Quirós, Lourdes Amigo and Isidra Recio

Instituto de Fermentaciones Industriales (CSIC), Juan de la Cierva 3, 28006 Madrid, Spain

(Published online: 26 October 2007)

Abstract - The aim of this work was to investigate the presence of antioxidant and ACE-inhibitory activity in ovine $\alpha _{\rm s2}$ -casein and bovine $\kappa$ -casein hydrolysates with antibacterial activity. Several peptides which had been previously identified in these hydrolysates were selected in order to fulfil certain structural requirements and they were chemically synthesised to evaluate their antioxidant and ACE-inhibitory activity. Hydrolysates of ovine $\alpha _{\rm s2}$ -casein and bovine $\kappa$ -casein with pepsin strongly inhibited ACE activity, with IC₅₀ values of 41.8 and 9.97 $\mu$ mol $\cdot$ L^-1, respectively. The $\kappa$ -casein hydrolysate also exhibited a significant oxygen radical absorbance capacity, seven times higher than that of Trolox. From the chemically synthesised peptides, two of them, LKKISQ and PYVRYL, both from ovine $\alpha _{\rm s2}$ -casein, exerted potent ACE-inhibitory activity in the range of the most potent food-derived antihypertensive peptides described to date (IC₅₀ values of 2.6 and 2.4 $\mu$ mol $\cdot$ L^-1, respectively). The latter sequence, corresponding to the C-terminal hexapeptide of the ovine $\alpha _{\rm s2}$ -casein molecule, also had antioxidant activity. The activity found is discussed in relation to the peptide sequences.

Résumé - Les hydrolysats de caséine comme source de peptides antimicrobiens, antioxydants et anti-hypertensifs
Le but de cette étude était de rechercher la présence d'activité antioxydante et inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine (ACE) dans des hydrolysats de caséine $\alpha_{{\rm s}_{2}}$ ovine et de caséine $\kappa$ bovine, ayant une activité antibactérienne. Plusieurs peptides, qui avaient été identifiés antérieurement dans ces hydrolysats, ont été sélectionnés pour répondre à certaines conditions structurales et ont été synthétisés chimiquement pour évaluer l'activité antioxydante et inhibitrice de l'ACE. Les hydrolysats pepsiques de caséine $\alpha _{\rm s2}$ ovine et de caséine $\kappa$ bovine inhibaient fortement l'ACE avec des valeurs d'IC₅₀ de 41,8 et 9,97 $\mu$ mol $\cdot$ L^-1, respectivement. L'hydrolysat de caséine $\kappa$ bovine montrait également une capacité importante d'absorption de radicaux oxygène, 7 fois plus élevée que celle du Trolox. Pour les peptides synthétisés chimiquement, deux d'entre eux, LKKISQ et PYVRYL, provenant l'un et l'autre de caséine $\alpha _{\rm s2}$ ovine, manifestaient une forte activité inhibitrice de l'ACE dans la gamme des peptides antihypertensifs issus des aliments les plus puissants décrits jusqu'à présent (valeur d'IC₅₀ de 2,6 et 2,4 respectivement). La dernière séquence correspondant à l'hexapeptide C-terminal de la caséine $\alpha _{\rm s2}$ ovine, avait également une activité antioxydante. L'activité trouvée est discutée en relation avec les séquences peptidiques.

Key words: $\alpha _{\rm s2}$ -casein / $\kappa$ -casein / antibacterial activity / antioxidant activity / angiotensin-converting enzyme-inhibitory activity / bioactive peptide

Mots clés : caséine $\alpha _{\rm s2}$ / caséine $\kappa$ / activité antibactérienne / activité antioxydante / enzyme de conversion de l'angiotensine / peptide bioactif

Corresponding author: recio@ifi.csic.es

© INRA, EDP Sciences 2007

What is OpenURL?

The OpenURL standard is a protocol for transmission of metadata describing the resource that you wish to access. An OpenURL link contains article metadata and directs it to the OpenURL server of your choice. The OpenURL server can provide access to the resource and also offer complementary services (specific search engine, export of references...). The OpenURL link can be generated by different means.

If your librarian has set up your subscription with an OpenURL resolver, OpenURL links appear automatically on the abstract pages.
You can define your own OpenURL resolver with your EDPS Account. In this case your choice will be given priority over that of your library.
You can use an add-on for your browser (Firefox or I.E.) to display OpenURL links on a page (see http://www.openly.com/openurlref/). You should disable this module if you wish to use the OpenURL server that you or your library have defined.