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Issue
Lait
Volume 81, Number 6, November-December 2001
Page(s) 715 - 729
DOI http://dx.doi.org/10.1051/lait:2001159
DOI: 10.1051/lait:2001159

Lait 81 (2001) 715-729

Heat inactivation of native plasmin, plasminogen and plasminogen activators in bovine milk: a revisited study

Thierry Saint Denis, Gérard Humbert and Jean-Luc Gaillard

Laboratoire des BioSciences de l'Aliment, Unité associée à l'INRA, Faculté des Sciences, BP 239, 54506 Vandoeuvre-lès-Nancy Cedex, France

(Received 30 October; accepted 6 April 2001)

Abstract
Thermal inactivation, at temperatures between 60 °C and 140 °C, of native plasmin, plasminogen and plasminogen activators were studied in bovine milk using improved enzymatic assays. While measured heat inactivation kinetic of plasmin and plasminogen were in line with previously reported values, plasminogen activators were, surprisingly, found to be as heat sensitive as plasmin and plasminogen in a milk system containing proteins with free SH groups. Activation energies (Ea) for the heat denaturation of plasmin, plasminogen and plasminogen activators were 29, 35 and 24 kJ$\cdot$mol-1, respectively, in the temperature range 95-140 oC , and 244, 230 and 241 kJ$\cdot$mol-1, respectively, in the temperature range 70-90 °C. The heat inactivation of the whole plasmin system in milk appeared to be directly influenced by the presence of $\beta$-lactoglobulin. The rate of plasmin inactivation during long heat treatments decreased rapidly, probably because of the disappearance of available $\beta$-lactoglobulin for S-S linking.

Résumé
Étude approfondie de la dénaturation thermique de la plasmine, du plasminogène et des activateurs du plasminogène natifs du lait bovin. La dénaturation thermique entre 60 °C et 140 °C de la plasmine, du plasminogène et des activateurs du plasminogène natifs du lait bovin a été étudiée à l'aide de méthodes enzymatiques optimisées. Alors que les cinétiques d'inactivation de la plasmine et du plasminogène sont globalement en accord avec la littérature, les activateurs de plasminogène apparaissent aussi thermosensibles que la plasmine et le plasminogène dans un vrai système lait contenant des protéines à groupements thiols libres. Les énergies d'activation pour la dénaturation thermique de la plasmine, du plasminogène et des activateurs du plasminogène étaient respectivement de 29, 35 et 24 kJ$\cdot$mol-1 entre 95 et 140 °C , et de 244, 230 et 241 kJ$\cdot$mol-1 entre 70-90 °C. La dénaturation thermique de l'ensemble du système plasmine dans le lait apparaît directement liée à la présence de $\beta$-lactoglobuline. La vitesse de dénaturation thermique du système plasmine diminue rapidement pendant les traitements thermiques prolongés, probablement à cause de la disparition de la $\beta$-lactoglobuline disponible pour établir des ponts disulfures.


Key words: plasmin / plasminogen / plasminogen activator / heat inactivation / milk

Mots clés : plasmine / plasminogène / activateur du plasminogène / dénaturation thermique / lait

Correspondence and reprints: Gérard Humbert Tel.: (33) 3 83 91 24 17; fax: (33) 3 83 90 15 11;
    e-mail: Gerard.Humbert@scbiol.uhp-nancy.fr

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