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Issue
Lait
Volume 62, Number 617-620, 1982
Page(s) 306 - 320
DOI http://dx.doi.org/10.1051/lait:1982617-62019
Lait 62 (1982) 306-320
DOI: 10.1051/lait:1982617-62019

Les propriétés physico-chimiques des caséines alpha s1, bêta et kappa

T. A. PAYENS

Institut néerlandais de recherches laitières, B.P. 20, 6710 Ba Ede (Pays-Bas)

Abstract - The strong tendency of the caseins to associate in aqueous solution can be explained mainly by the relatively high proportion of apolar amino acid residues. The way in which they form these "quaternary" structures is, however, quite different: the association of αs1 and αs2 casein leading to consecutive oligomers, where as β and K form micelles of a rather high degree of association.
The different behaviour can be traced back to the differences in primary structure of these proteins: the sequences of β and K casein endow them with the properties of a surface-active agent, which forms micelles in solution. The primary structure of αs1 casein, on the other hand, shows a more or less even distribution of the charged and apolar residues along the peptide chain. Although its overall hydrophobicity is not very different from that of K, the resultant association is quite different from that of β and K.
The association of αS2 casein is characterized by the formation of salt linkages. The electrostatic interaction finds its origin in the uneven distribution of positively and negatively charged residues along the peptide chain.
The physico-chemical evidence, which permit these different association mechanisms to be established, is summarized. The significance of casein association with relation to the stability of the native micelle in milk, is briefly discussed


Résumé - La tendance forte des caséines principales (αs1, αs2, β et K) de s'associer en solution aqueuse est bien connue et s'explique en grande partie par la teneur élevée en amino-acides apolaires. Néanmoins, la façon dont elles forment ces structures " quaternaires " est bien divergente : l'association des caséines αs1 et αs2 conduisant à des oligomères consécutifs, tandis que β et K forment des micelles d'un degré d'association assez élevé.
Cette conduite différente résulte des différences entre les structures primaires de ces protéines : les séquences des amino-acides des caséines β et K leur confèrent le caractère d'une substance tensio-active, possédant la propriété de former des micelles en solution. D'autre part, la structure primaire de la caséine αs1 montre une distribution plus ou moins égale des acides aminés apolaires et chargés le long de la chaîne peptidique. Quoique sa teneur en résidus apolaires ne soit pas différente de celle de la caséine K, il en résulte une conduite d'association bien distincte.
L'association de la caséine αS2 est caractérisée par la formation des liaisons salines. L'origine de cette interaction électrostatique est située dans la répartition inégale des charges positives et négatives le long de la chaîne peptidique.
Les expériences physico-chimiques, permettant d'établir ces différents mécanismes d'association, ont été résumées. L'importance des associations pour la stabilité des micelles natives de la caséine entière dans le lait a été brièvement traitée